Cathepsine
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Cathepsine oder Kathepsine (von altgriechisch καθεψειν ‚verdauen‘) sind Endoproteasen, die beispielsweise in Lysosomen, eosinophilen Granulozyten und Osteoklasten zu finden sind und einen hydrolytischen Abbau der extrazellulären Matrix und der Basalmembran bewirken (Proteasen sind eiweißspaltende Enzyme). Sie sind z. B. beteiligt am Abbau von Zellorganellen, etwa überalterten Mitochondrien oder kollagenhaltiger Knochenmatrix. Wahrscheinlich sind die Cathepsine auch bei der Angiogenese, das heißt der Neubildung von Blutgefäßen im Rahmen der Wundheilung und im Rahmen des invasiven Tumorwachstum, beteiligt.
Zum Nachweis des bei der Verdauung von Proteinen mitwirkenden Dünndarm-Cathepsins truf der deutsche Magenchirurg Hansgeorg Pfisterer (* 1921)[1] bei.
Cathepsine lassen sich bei verschiedenen Tumoren wie dem Pankreaskarzinom als ungünstiger Prognosemarker nachweisen.[2]
Es wurde 1929 von Richard Willstätter und Eugen Baumann entdeckt.[3]
Tabelle der Cathepsine
Inhibitoren
Literatur
- Sébastien Conus, Hans-Uwe Simon: Cathepsins: key modulators of cell death and inflammatory responses. In: Biochem. Pharmacol., Band 76, Nr. 11, 2008, S. 1374–1382, doi:10.1016/j.bcp.2008.07.041.