Damage-associated molecular Patterns

molekulare Strukturen bei Zellschäden und Infektionen From Wikipedia, the free encyclopedia

Damage-associated molecular pattern (DAMP, englisch für „Schaden-assoziierte molekulare Muster“, auch englisch danger-associated molecular patterns, danger signals, alarmins) bezeichnen in der Biochemie und Immunologie molekulare Strukturen, die bei Zellschäden (Apoptose, Nekrose, Ferroptose, Pyroptose)^[1]^[2]^[3]^[4] und Infektionen^[5] auftreten und eine angeborene Immunantwort auslösen.

Eigenschaften

Im Gegensatz zu den PAMPs (Pathogen-assoziierte molekulare Muster) sind DAMPs zelleigene Molekülstrukturen, die von einer beschädigten Zelle freigesetzt werden und die angeborene Immunantwort im Schadensfall aktivieren.^[6] Durch die Bindung des DAMPs an einen DAMP-Rezeptor entsteht eine Entzündungsreaktion^[6]^[7] mit erhöhter Autophagie.^[8] Aufgrund ihrer entzündungsverstärkenden Wirkung sind manche DAMPs an manchen Formen der Immunpathogenese beteiligt, beispielsweise unter Beteiligung von neutrophil extracellular Traps,^[9] oder bei Autoimmunerkrankungen.^[10]

Menschen

Weitere Informationen Ursprung, Zellkompartiment ...

Liste von DAMPs in Menschen^[6]
Ursprung	Zellkompartiment	DAMPs	Rezeptoren
Extrazelluläre Matrix		Biglycan	TLR2, TLR4, NLRP3
		Decorin	TLR2, TLR4
		Versican	TLR2, TLR6, CD14
		LMW-Hyaluronan	TLR2, TLR4, NLRP3
		Heparansulfat	TLR4
		Fibronectin (EDA-Domäne)	TLR4
		Fibrinogen	TLR4
		Tenascin C	TLR4
Intrazelluläre Kompartimente	Zytosol	Harnsäure	NLRP3, P2X7
		S100-Proteine	TLR2, TLR4, RAGE
		Hitzeschockproteine	TLR2, TLR4, CD91
		ATP	P2X7, P2Y2
		F-Aktin	DNGR-1
		Cyclophilin A	CD147
		Aβ	TLR2, NLRP1, NLRP3, CD36, RAGE
	Zellkern	Histone	TLR2, TLR4
		HMGB1	TLR2, TLR4, RAGE
		HMGN1	TLR4
		IL-1α	IL-1R
		IL-33	ST2
		SAP130	Mincle
		DNA	TLR9, AIM2
		RNA	TLR3, TLR7, TLR8, RIG-I, MDA5
	Mitochondrien	mtDNA	TLR9
		TFAM	RAGE
		Formylpeptide	FPR1
		mROS	NLRP3
	Endoplasmatisches Retikulum	Calreticulin	CD91
	Granula	Defensine	TLR4
		Cathelicidin (LL37)	P2X7, FPR2
		Eosinophil-derived neurotoxin	TLR2
		Granulysin	TLR4
	Plasmamembran	Syndecane	TLR4
		Glypicane	TLR4

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Pflanzen

Liste von DAMPs in Pflanzen^[11]
Kategorie	DAMP	Molekular Struktur	Ursprung oder Vorläufer	Rezeptor oder Signalmolekül	Pflanzen
Epidermis Cuticula	Cutinmonomere	C16 and C18 Hydroxy- und Epoxy-Fettsäuren	Epidermis-Cuticula	Unbekannt	Arabidopsis thaliana, Solanum lycopersicum
Zellwand-Polysaccharid-Abbauprodukte	OG	Polymere von 10–15 α-1-4-verknüpfter GalA	Zellwand-Pektin	WAK1 (A. thaliana)	A. thaliana, G. max, N. tabacum
	Cellobioseoligomere	Polymere von 2-7 β-1,4-verknüpfter Glucoses	Zellwand-Zellulose	Unbekannt	A. thaliana
	Xyloglucan-Oligosaccharide	Polymere von β-1,4-verknüpfter Glucose mit Xylose, Galactose und Fructose als Seitenkette	Zellwand-Hemicellulose	Unbekannt	A. thaliana, Vitis vinifera
	Methanol	Methanol	Zellwand-Pektin	Unbekannt	A. thaliana, Nicotiana tabacum
Apoplastische Peptide und Proteine	CAPE1	11-Aminosäuren-Peptide	Apoplastisches PR1	Unbekannt	A. thaliana, S. lycopersicum
	GmSUBPEP	12-Aminosäuren-Peptid	Apoplastische Subtilase	Unbekannt	Glycine max
	GRIp	11-Aminosäuren-Peptid	Zytosolisches GRI	PRK5	A. thaliana
	Systemin	18-Aminosäuren-Peptid (S. lycopersicum)	Zytosolisches Prosystemin	SYR1/2 (S. lycopersicum)	Manche Nachtschattenarten
	HypSys	15-, 18- oder 20-Aminosäuren-Peptide	Apoplastisches oder zytosolisches preproHypSys	Unbekannt	Some Solanaceae species
	Peps	23~36-Aminosäuren-Peptide (A. thaliana)	Zytosolische und vakuoläre PROPEPs	PEPR1/2 (A. thaliana)	A. thaliana, Zea mays, S. lycopersicum, Oryza sativa
	PIP1/2	11-Aminosäuren-Peptide	Apoplastisches preproPIP1/2	RLK7	A. thaliana
	GmPep914/890	8-aa peptide	Apoplastisches oder zytosolisches GmproPep914/890	Unbekannt	G. max
	Zip1	17-Aminosäuren-Peptid	Apoplastisches PROZIP1	Unbekannt	Z. mays
	IDL6p	11-Aminosäuren-Peptid	Apoplastische oder zytosolische IDL6-Vorläufer	HEA/HSL2	A. thaliana
	RALFs	~50-Aminsäuren Cystein-reiche Peptide	Apoplastische oder zytosolische RALF-Vorläufer	FER (A. thaliana)	A. thaliana, N. tabacum, S. lycopersicum
	PSKs	5-Aminosäuren-Peptid	Apoplastische oder zytosolische PSK-Vorläufer	PSKR1/2 (A. thaliana)	A. thaliana, S. lycopersicum
	HMGB3	HMGB3 protein	HMGB3	Unbekannt	A. thaliana
	Inceptin	11-Aminosäuren-Peptid	Chloroplastic ATP synthase γ-subunit	Unbekannt	Vigna unguiculata
Extrazelluläre Nukleotide	eATP	ATP	Zytosolisches ATP	DORN1/P2K1 (A. thaliana)	A. thaliana, N. tabacum
	eNAD(P)	NAD(P)	Zytosolisches NAD(P)	LecRK-I.8	A. thaliana
	eDNA	DNA-Fragmente < 700 bp	DNA	Unbekannt	Phaseolus vulgaris, P. lunatus, Pisum sativum, Z. mays
Extrazelluläre Zucker	Extrazelluläre Zucker	Saccharose, Glucose, Fructose, Maltose	Zytosolische Zucker	RGS1 (A. thaliana)	A. thaliana, N. tabacum, Solanum tuberosum
Extrazelluläre Aminosäuren und Glutathione	Proteinogene Aminosäuren	Glutaminsäure, Cystein, Histidin, Asparaginsäure	Zytosolische Aminosäuren	GLR3.3/3.6 or others (A. thaliana)	A. thaliana, S. lycopersicum, Oryza sativa
	Glutathion	Glutathion	Zytosolisches Glutathione	GLR3.3/3.6 (A. thaliana)	A. thaliana

Einzelnachweise

[1]
B. Relja, W. G. Land: Damage-associated molecular patterns in trauma. In: European journal of trauma and emergency surgery: official publication of the European Trauma Society. Band 46, Nummer 4, August 2020, S. 751–775; doi:10.1007/s00068-019-01235-w, PMID 31612270, PMC 7427761 (freier Volltext).
[2]
A. Mázló, V. Jenei, S. Burai, T. Molnár, A. Bácsi, G. Koncz: Types of necroinflammation, the effect of cell death modalities on sterile inflammation. In: Cell death & disease. Band 13, Nummer 5, Mai 2022, S. 423, doi:10.1038/s41419-022-04883-w, PMID 35501340, PMC 9061831 (freier Volltext).
[3]
Z. Song, J. Zou, M. Wang, Z. Chen, Q. Wang: A Comparative Review of Pyroptosis in Mammals and Fish. In: Journal of inflammation research, Band 15, 2022, S. 2323–2331; doi:10.2147/JIR.S361266, PMID 35431566, PMC 9012342 (freier Volltext).
[4]
W. Xu, Y. Huang: Regulation of Inflammatory Cell Death by Phosphorylation. In: Frontiers in immunology. Band 13, 2022, S. 851169, doi:10.3389/fimmu.2022.851169, PMID 35300338, PMC 8921259 (freier Volltext).
[5]
N. L. Denning, M. Aziz, S. D. Gurien, P. Wang: DAMPs and NETs in Sepsis. In: Frontiers in immunology. Band 10, 2019, S. 2536, doi:10.3389/fimmu.2019.02536, PMID 31736963, PMC 6831555 (freier Volltext).
[6]
J. S. Roh, D. H. Sohn: Damage-Associated Molecular Patterns in Inflammatory Diseases. In: Immune network. Band 18, Nummer 4, August 2018, S. e27, doi:10.4110/in.2018.18.e27, PMID 30181915, PMC 6117512 (freier Volltext).
[7]
R. Leinardi, C. Longo Sanchez-Calero, F. Huaux: Think Beyond Particle Cytotoxicity: When Self-Cellular Components Released After Immunogenic Cell Death Explain Chronic Disease Development. In: Frontiers in toxicology. Band 4, 2022, S. 887228, doi:10.3389/ftox.2022.887228, PMID 35846433, PMC 9284505 (freier Volltext).
[8]
D. Tang, R. Kang, C. B. Coyne, H. J. Zeh, M. T. Lotze: PAMPs and DAMPs: signal 0s that spur autophagy and immunity. In: Immunological reviews. Band 249, Nummer 1, September 2012, S. 158–175, doi:10.1111/j.1600-065X.2012.01146.x, PMID 22889221, PMC 3662247 (freier Volltext) (Review).
[9]
H. Block, J. Rossaint, A. Zarbock: The Fatal Circle of NETs and NET-Associated DAMPs Contributing to Organ Dysfunction. In: Cells. Band 11, Nummer 12, 06 2022, doi:10.3390/cells11121919, PMID 35741047, PMC 9222025 (freier Volltext).
[10]
M. G. Danieli, E. Antonelli, M. A. Piga, I. Claudi, D. Palmeri, A. Tonacci, A. Allegra, S. Gangemi: Alarmins in autoimmune diseases. In: Autoimmunity Reviews. [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] Juli 2022, doi:10.1016/j.autrev.2022.103142, PMID 35853572.
[11]
H. W. Choi, D. F. Klessig: DAMPs, MAMPs, and NAMPs in plant innate immunity. In: BMC plant biology. Band 16, Nummer 1, 10 2016, S. 232, doi:10.1186/s12870-016-0921-2, PMID 27782807, PMC 5080799 (freier Volltext) (Review).

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