Gustducin

Gustducin besteht als großes G-Protein aus drei Untereinheiten, GNAT3 (α-Untereinheit), GNB1 (β-Untereinheit) und GNG13 (γ-Untereinheit). Es ist strukturell verwandt mit dem G-Protein Transducin aus dem Sehvorgang. Es gehört zu den inhibitorischen G_i/o-Proteinen.^[1] Der Rezeptor für den Bittergeschmack besteht aus T2R-Proteinen, der für den Süßgeschmack aus T1R2 und T1R3 und der für den Umami-Geschmack aus T1R1 und T1R3.^[2][3] Nach Bindung an einen dieser G-Protein-gekoppelten Rezeptoren bindet Gβγ an die Phospholipase PLCβ2 und aktiviert sie zur Spaltung von PIP2, wodurch Diacylglycerol und IP3 freigesetzt werden und IP3 einen Einstrom von Calciumionen aus dem ER bewirkt.^[4][2] Diacylglycerol und Calciumionen aktivieren die Proteinkinase C, die den Kationenkanal TRPM5 aktivierend phosphoryliert. Die Calciumionen bewirken eine Öffnung von TRPM5, der wiederum eine Öffnung spannungsgesteuerter Natriumkanäle (VGSC) und eine Depolarisation der Zelle induziert. Zudem bindet bei Rezeptoraktivierung eine Phosphodiesterase an die α-Untereinheit von Gustducin und wird enthemmt, cAMP zu spalten. Daraufhin werden Kationenkanäle geöffnet, die zuvor durch zyklische Nukleotidmonophosphate wie cAMP gehemmt wurden. Durch die geöffneten Kanäle strömen Natrium- und Calciumionen in die Zelle und sie wird zusätzlich depolarisiert.^[5][2] Die depolarisierte Zelle setzt ATP als Botenstoff frei.