Nitrotyrosin
chemische Verbindung
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Nitrotyrosin, korrekter 3-Nitrotyrosin, ist eine nicht-proteinogene Aminosäure. Die Verbindung entsteht in Organismen durch Einwirkung der Reaktiven Stickstoffspezies Peroxinitrit auf Tyrosin.
| Strukturformel | ||||||||||||||||||||||
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| Allgemeines | ||||||||||||||||||||||
| Name | Nitrotyrosin | |||||||||||||||||||||
| Andere Namen |
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| Summenformel | C9H10N2O5 | |||||||||||||||||||||
| Kurzbeschreibung |
gelb-grünlicher Feststoff[1] | |||||||||||||||||||||
| Externe Identifikatoren/Datenbanken | ||||||||||||||||||||||
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| Eigenschaften | ||||||||||||||||||||||
| Molare Masse | 226,19 g·mol−1 | |||||||||||||||||||||
| Aggregatzustand |
fest | |||||||||||||||||||||
| Schmelzpunkt | ||||||||||||||||||||||
| Sicherheitshinweise | ||||||||||||||||||||||
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| Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa). | ||||||||||||||||||||||
Eigenschaften
3-Nitrotyrosin ist ein Derivat der proteinogenen Aminosäure Tyrosin. Es ist ein gelblich bis leicht grünlicher Feststoff mit einem Zersetzungspunkt bei etwa 235 °C.
Vorkommen und Entstehung
Von den beiden möglichen Enantiomeren des chiralen 3-Nitrotyrosins kommt in Organismen nur die L-Form vor. Dort wird es aus der proteinogenen Aminosäure Tyrosin unter Einwirkung des Peroxinitrit-Anions gebildet (nukleophile aromatische Substitution).
Biomarker
3-Nitro-L-Tyrosin dient in der Labordiagnostik als Biomarker für nitrosativen Stress. In einer Reihe von Erkrankungen wie Magenkrebs[2], Arteriosklerose, Lungenerkrankungen (wie beispielsweise Asthma)[3], Sepsis, Vaskulitis und anderer Entzündungserkrankungen ist der Spiegel von 3-Nitro-L-Tyrosin im Blutserum erhöht.[4] Allgemein ist die Verbindung ein Biomarker für Apoptose (programmierter Zelltod).[5]
Der Nachweis von 3-Nitro-L-Tyrosin kann beispielsweise über HPLC-MS erfolgen.[6]
Literatur
- P. Pacher, I. G. Obrosova, J. G. Mabley, C. Szabo: „Role of nitrosative stress and peroxynitrite in the pathogenesis of diabetic complications. Emerging new therapeutical strategies“, in: Curr Med Chem, 2005, 12, S. 267–275; PMID 15723618; PMC 2225483 (freier Volltext).
- R. Buddi, B. Lin, S. R. Atilano, N. C. Zorapapel, M. C. Kenney, D. J. Brown: „Evidence of oxidative stress in human corneal diseases“, in: J. Histochem. Cytochem., 2002, 50, S. 341–351; PMID 11850437
- K. A. Hanafy, J. S. Krumenacker, F. Murad: „NO, nitrotyrosine, and cyclic GMP in signal transduction“, in: Med Sci Monit, 2001, 7, S. 801–819; PMID 11433215.
- H. Nakazawa, N. Fukuyama, S. Takizawa, C. Tsuji, M. Yoshitake, H. Ishida: „Nitrotyrosine formation and its role in various pathological conditions“, in: Free Radic. Res., 2000, 33, S. 771–784; PMID 11237099.
- A. Ceriello: „Nitrotyrosine: new findings as a marker of postprandial oxidative stress“, in: Int. J. Clin. Pract. Suppl., 2002, 129, S. 51–58; PMID 12166608.
- M. W. Duncan: „A review of approaches to the analysis of 3-nitrotyrosine“, in: Amino Acids, 2003, 25, S. 351–361; PMID 14661096.
- D. Tsikas, K. Caidahl: „Recent methodological advances in the mass spectrometric analysis of free and protein-associated 3-nitrotyrosine in human plasma“, in: J. Chromatogr. B, Analyt. Technol. Biomed. Life Sci., 2005, 814, S. 1–9; PMID 15607702.