Prostataspezifisches Membranantigen
Protein in Homo sapiens
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Prostataspezifisches Membranantigen (PSMA) (Synonyme: Glutamatcarboxypeptidase II, NAALADase I = N-Acetyl-L-aspartyl-L-glutamatpeptidase I, Folathydrolase I) ist ein membrangebundenes Glykoprotein. PSMA hat die Funktion eines Enzyms. Es handelt sich um eine Carboxypeptidase, die vom C-Terminus aus Glutaminsäure abspaltet. Beim Menschen findet sich das für PSMA codierende Gen auf Chromosom 11 Genlocus p11.12.[2]
| Prostataspezifisches Membranantigen | ||
|---|---|---|
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| Masse/Länge Primärstruktur | 750 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | nichtkovalentes Heterodimer[1] | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.17.21, Carboxypeptidase | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | Peptide | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Beschreibung
PSMA kommt auf normalen Prostatazellen und Prostatakrebszellen vor. Des Weiteren findet es sich auf Zellen der Neovaskulatur (neugebildeten Gefäßen) anderer solider Tumorarten. Mit dem Progressions- und Metastasierungsgrad nimmt die Expression von PSMA zu.[3] Durch die hohe Spezifität stellt es als Tumormarker ein ideales Zielantigen für neue Therapieansätze gegen das Prostatakarzinom dar.[4] Für diagnostische Zwecke können PSMA-spezifische monoklonale Antikörper bei der Positronenemissionstomographie verwendet werden.[5]
Das humane PSMA besteht aus 750 Aminosäuren. Das unmodifizierte Polypeptid hat eine molare Masse von 84 kDa. Je nach Gewebetyp und Spezies unterliegen 10 bis 30 % davon einer posttranslationalen Modifikation.[6] Die molare Masse liegt dann typischerweise bei etwa 100 kDa.[7]