Spleen Tyrosine Kinase
Protein in Homo sapiens
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SYK ist ein Enzym aus der Gruppe der Tyrosinkinasen.
| Tyrosine-protein kinase SYK | ||
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| nach PDB 1A81 | ||
| Andere Namen |
Spleen tyrosine kinase, p72-Syk | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 635 Aminosäuren, 72.066 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.7.10.2 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 6850 | |
| Ensembl | ENSG00000165025 | |
| UniProt | P43405 | |
| Refseq (mRNA) | NM_001135052.3 | |
| Refseq (Protein) | NP_001128524.1 | |
| PubMed-Suche | 6850
| |
Eigenschaften
Als Tyrosinkinase phosphoryliert Syk Tyrosine in Proteinen. Syk besitzt eine SH2-Proteindomäne und bindet damit an aktivierte Rezeptor-Tyrosinkinasen in der Zellmembran. In Folge einer Aktivierung von Syk werden VAV1, PLCG1, PI-3-Kinase, LCP2 und BLNK phosphoryliert. Syk ist phosphoryliert.
Syk katalysiert die Reaktion: ATP + [Protein]-L-Tyrosin = ADP + [Protein]-L-Tyrosinphosphat
Syk bindet an CBL,[1][2][3] CRKL,[4] FCGR2A,[5][6] FYN,[7][8] Grb2,[9][10] Lck,[11] LYN,[12] PTK2,[13] PTPN6,[9][14] und VAV1.[1][15][16]