Catalasa

enzima From Wikipedia, the free encyclopedia

La catalasa es una enzima perteneciente a la categoría de las oxidorreductasas que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2) en oxígeno y agua.[2] Esta enzima utiliza como cofactor al grupo hemo y al manganeso.[2]

2 H
2
O
2
2 H
2
O
+ O
2
[2]
Datos rápidos Estructuras disponibles, PDB ...
Catalasa
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Lista de códigos PDB
1DGB
Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolos CAT (HGNC: 1516)[1] MGC138422; MGC138424
Identificadores
externos
  • GeneCards: Gen CAT[1]
  • UniProt: CAT[1]
  • Bases de datos de enzimas

    BRENDA: entrada en BRENDA

    ExPASy: NiceZime view
    KEGG: entrada en KEEG
    PRIAM: perfil PRIAM
    ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
    MetaCyc: vía metabólica
    Número EC 1.11.1.6
    Locus Cr. 11 p13
    Taxón Homo sapiens[1]
    Patrón de expresión de ARNm
    ancho=250px
    ancho=250px
    Más información
    Datos enzimáticos
    Actividad catalítica Descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua.[2]
    Cofactor(es) Grupo hemo; manganeso.[2]
    Ortólogos
    Especies
    Humano Ratón
    Entrez
    847 12359
    Ensembl
    Véase HS Véase MM
    UniProt
    P04040 P24270
    RefSeq
    (ARNm)
    NM_001752 NM_009804
    RefSeq
    (proteína) NCBI
    NP_001743 NP_033934
    Ubicación (UCSC)
    Cr. 11:
    34.46 – 34.49 Mb
    PubMed (Búsqueda)


    Cerrar

    El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de muchos organismos vivos y tiene, entre otras, una función protectora contra microorganismos patógenos, principalmente anaerobios, pero dada su toxicidad debe transformarse rápidamente en compuestos menos peligrosos. Esta función la efectúa esta enzima que cataliza su descomposición en agua y oxígeno. Además la catalasa se usa en la industria textil para la eliminación del peróxido de hidrógeno, así como en menor medida se emplea en la limpieza de lentes de contacto que se han esterilizado en una solución de peróxido de hidrógeno.

    La ausencia congénita de catalasa es causante de una acatalasemia (o acatalasia), la enfermedad de Takahara que se manifiesta por la ausencia de actividad de la catalasa en los glóbulos rojos y con severas infecciones gangrenosas de la boca, pudiendo producir la pérdida de los dientes y graves destrucciones de los maxilares y regiones blandas que los cubre. Enfermedad congénita del Japón (2 de 100.000 habitantes sufren de este trastorno).

    Reacción positiva de la prueba de la catalasa.

    El mecanismo completo de la catalasa no se conoce, aun así la reacción química se produce en dos etapas:

    H
    2
    O
    2
    + Fe(III)-E → H
    2
    O
    + O=Fe(IV)-E
    H
    2
    O
    2
    + O=Fe(IV)-E → H
    2
    O
    + Fe(III)-E + O
    2

    donde Fe-E representa el núcleo de hierro del grupo hemo unido a la enzima que actúan como cofactores.

    La enzima se presenta en forma de homotetrámero y se localiza en los peroxisomas.

    Esta enzima puede actuar como una peroxidasa para mucha sustancias orgánicas, especialmente para el etanol que actúa como donante de hidrógeno. Las enzimas de muchos microorganismos, como el Penicillium simplicissimum, que exhiben actividad de catalasa y peroxidasa, son frecuentemente llamadas catalasas-peroxidasas.

    Véase también

    Referencias

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