Glykoprotein Ib
From Wikipedia, the free encyclopedia
Glykoprotein Ib (synonym CD42, GP-Ib) ist ein Oberflächenprotein auf Thrombozyten.
| Glykoprotein Ib | ||
|---|---|---|
| ||
| nach PDB 1GWB | ||
| Andere Namen |
Antigen CD42b, CD42b, Platelet glycoprotein Ib | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 652 Aminosäuren + 206 Aminosäuren, 21.718 Da + 71.540 Da | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Heterodimer | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 953 | |
| Ensembl | ENSG00000138185 | |
| UniProt | P07359 | |
| Refseq (mRNA) | NM_001098175.1 | |
| Refseq (Protein) | NP_001091645.1 | |
| PubMed-Suche | 953
| |
Eigenschaften
GP Ib ist an der Blutgerinnung beteiligt. Es bindet an die A1-Domäne des Von-Willebrand-Faktors. Lateral bindet es Faktor IX, intrazellulär an ABP-280.[1] Es ist glykosyliert, phosphoryliert und sulfatiert. Eine Mutation des GP Ib ist verantwortlich für das Bernard-Soulier-Syndrom.[2] Eine Gain-of-Function-Mutation erzeugt den Thrombozyten-Typ der Von-Willebrand-Krankheit.[3]