Cystathionin-β-Lyase
Enzymfamilie
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Die Cystathionin-β-Lyase (CBL) ist ein Enzym aus der Gruppe der Lyasen, dass an der Übertragung von schwefelhaltigen Molekülen (Transsulfurierung) im Aminosäurestoffwechsel beteiligt ist.[1]
| Cystathionin-β-Lyase (Escherichia coli) | ||
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| Tertiärstruktur der Cystathionin-β-Lyase von Escherichia coli nach PDB 1cl1 | ||
| Andere Namen |
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| Masse/Länge Primärstruktur | 395 Aminosäuren, 43212 Da | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Kofaktor | Pyridoxalphosphat | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | metC (E. coli), STR3 (S. cerevisiae) | |
| Externe IDs |
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| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.4.1.8, Lyasen | |
| Reaktionsart | Transsulfurierung | |
| Substrat | Cystathionin, Wasser | |
| Produkte | Homocystein, Pyruvat, Ammoniak | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Hefen und Pflanzen | |
Eigenschaften
Die Cystathionin-β-Lyase kommt in Bakterien, Hefen und Pflanzen vor.[2] Sie katalysiert die Hydrolyse von Cystathionin, wodurch unter Abgang eines Amins Homoserin und Pyruvat entsteht.[3] Sie ist unter anderem am Methionin-, Cystein-, Selenocystein-, Stickstoff- und am Schwefelstoffwechsel (Transsulfurierung) beteiligt. Als Cofaktor wird Pyridoxalphosphat (PLP) verwendet.[2] Die Cystathionin-β-Lyase ist strukturell mit der Cystathionin-γ-Synthase verwandt.[4] Die CBL kommt nicht in Tieren vor, weshalb sie ein Target bei der Entwicklung von Antibiotika ist.[2] Die pflanzliche CBL ist etwas größer und bindet neben Cystathionin auch die nichtproteinogene Aminosäure Djenkolsäure.[5]