Dermatophagoides pteronyssinus Peptidase 1
Enzym aus der Gruppe der Cysteinproteasen
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Die Dermatophagoides pteronyssinus Peptidase 1 (Der p 1) ist ein Enzym aus der Gruppe der Cysteinproteasen und wird von der europäischen Hausstaubmilbe Dermatophagoides pteronyssinus gebildet. Es ist eines der Haupt-Hausstauballergene des Menschen, wie auch seine Homologe Der f 1 aus der amerikanischen Hausstaubmilbe Dermatophagoides farinae und Eur m 1 aus der Mayne-Hausstaubmilbe Euroglyphus maynei.[1]
| Peptidase 1 | ||
|---|---|---|
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| nach PDB 3F5V, in zwei Ansichten | ||
| Andere Namen |
Allergen Der p I, Major mite fecal allergen Der p 1, Allergen: Der p 1 | |
| Masse/Länge Primärstruktur | 320 Aminosäuren, 36.104 Da (Zymogen), 222 Aminosäuren, 25 KDa | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.22.65 | |
Eigenschaften
Der p 1 besitzt als Cysteinprotease die Aminosäure Cystein in ihrem aktiven Zentrum. Sie ist eine Endopeptidase und hydrolysiert bevorzugt Peptide mit einer hydrophoben oder basischen Aminosäure an der Position P2. Der p 1 ist glykosyliert. Der p 1 wird im Verdauungstrakt gebildet, die Freisetzung von Der p 1 erfolgt fäkal.[2] In Hausstauballergikern werden Antikörper vom Typ Immunglobulin E unter anderem gegen Der p 1 und Der p 2 gebildet, die zur Diagnose bestimmt werden.[3] Über 40 % der Hausstauballergiker mit nachgewiesener Reaktion gegen Extrakte von Dermatophagoides pteronyssinus weisen IgE gegen Der p 1 auf.[4] Der p 1 ist an der Entstehung der atopischen Dermatitis beteiligt.[5]
Geschichte
Der p 1 wurde als erstes Hausstauballergen im Jahr 1980 von Martin D. Chapman und Thomas Platts-Mills beschrieben.[6][7] In den folgenden Jahren wurde sie als Cysteinprotease identifiziert, mit einer Enzymaktivität ähnlich der von Actinidin und Papain.[8] In den 1990er Jahren wurde die allergene Aktivität auf die Proteaseaktivität zurückgeführt.[8]