Galektin-3
Gen der Spezies Homo sapiens
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Galectin-3 ist ein Protein, das beim Menschen durch das LGALS3-Gen kodiert wird.[1][2] Galectin-3 ist ein Mitglied der Lektin-Familie, von der 14 Galektine in Säugetieren identifiziert wurden.[3][4]
| Galektin-3 | ||
|---|---|---|
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| Andere Namen |
LGALS3, CBP35, GAL3, GALBP, GALIG, L31, LGALS2, MAC2, lectin, galactoside binding soluble 3, galectin 3 | |
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Vorhandene Strukturdaten: 1A3K, 1KJL, 1KJR, 2NMN, 2NMO, 2NN8, 2XG3, 3AYA, 3AYC, 3AYD, 3AYE, 3T1L, 3T1M, 3ZSJ, 3ZSK, 3ZSL, 3ZSM, 4BLI, 4BLJ, 4BM8, 4JC1, 4JCK, 4LBJ, 4LBK, 4LBL, 4LBM, 4LBN, 4LBO, 4R9A, 4R9B, 4R9C, 4R9D, 4RL7, 4XBN, 5H9R, 5H9P | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 350 Aminosäuren, 35 kDa | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | LGALS3 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 3958 | 16854 |
| Ensembl | ENSG00000131981 | ENSMUSG00000050335 |
| UniProt | P17931 | P16110 |
| Refseq (mRNA) | NM_002306 | NM_001145953 |
| Refseq (Protein) | NP_002297 | |
| Genlocus | Chr 14: 55.12 – 55.15 Mb | Chr 14: 47.61 – 47.62 Mb |
| PubMed-Suche | 3958 | 16854
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Galectin-3 ist ein Mitglied der beta-Galactosid-bindenden Proteinfamilie, die eine wichtige Rolle bei der Zell-Adhäsion, extrazellulären Matrix-Wechselwirkung, Makrophagen-Aktivierung, Angiogenese, bei Metastasen und der Apoptose spielt.
Galectin-3 wird von einem einzelnen Gen, LGALS3, codiert, das sich auf Chromosom 14, Locus q21–q22, befindet.[3][5] Galectin-3 wird im Zellkern, Zytoplasma, Mitochondrium, der Zelloberfläche und im extrazellulären Raum exprimiert.
Galectin-3 hat eine Affinität zu Beta-Galactosiden und weist eine antimikrobielle Aktivität gegen Bakterien und Pilze auf. Es wurde gezeigt, dass dieses Protein an den folgenden biologischen Prozessen beteiligt ist: Zelladhäsion, Zellaktivierung, Zellwachstum und Differenzierung, Zellzyklus und Apoptose. Angesichts der breiten biologischen Funktionalität von Galectin-3 wurde gezeigt, dass es an Krebs, Entzündung, Fibrose, Herzkrankheit und Schlaganfall beteiligt ist.[6][7] Studien haben auch gezeigt, dass die Expression von Galectin-3 an einer Vielzahl von Prozessen beteiligt ist, die mit Herzinsuffizienz verbunden sind, einschließlich Myofibroblasten-Proliferation, Fibrogenese, Gewebereparatur, Entzündung und Kardiales Remodeling.[6][8][9]
Galectin-3 assoziiert mit den Primären Zilien und moduliert das Nierenzystenwachstum bei angeborener polyzystischer Nierenerkrankung.[10]
Die funktionelle Rolle von Galektinen bei der zellulären Reaktion auf Membranschäden wird immer deutlicher. Kürzlich wurde gezeigt, dass Galectin-3 ESCRTs zu beschädigten Lysosomen rekrutiert, damit diese repariert werden können.[11][12][13]