Glycosyltransferasen

Glycosyltransferasen (lat. transferre ‚hinübertragen‘) sind Enzyme vom Typ der Transferasen, die als Katalysatoren Monosaccharid-Einheiten eines aktivierten Kohlenhydrats, sogenannte Glycosylreste, auf ein Akzeptor-Molekül, üblicherweise einen Alkohol, übertragen (Donator-Akzeptor-Prinzip). Diese Reaktionen laufen normalerweise als posttranslationale Modifikationen bei der Proteinbiosynthese von Glycoproteinen entweder als N-Glycosylierung im endoplasmatischen Retikulum oder als O-Glycosylierung im Golgi-Apparat ab.

Schnelle Fakten Enzymklassifikation, Vorkommen ...

Glycosyltransferasen
(a) Enzym GTA (produziert das Blutgruppen A-Antigen) (b) Enzym GtfB (glycosyliert Vancomycin)
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.4.-.-
Reaktionsart	Übertragung einer Monosaccharid-Einheit (Donator-Akzeptor-Prinzip)
Substrat	${\displaystyle \mathrm {A{-}X+B} }$
Produkte	${\displaystyle \mathrm {A+B{-}X} }$
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

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Auch die Glycosylierung von Glycolipiden (beispielsweise von Cerebrosiden und Gangliosiden) wird durch Glycosyltransferasen katalysiert.

Das menschliche Genom beherbergt Gene für mindestens 250 verschiedene Glycosyltransferasen.^[1] In der Mehrzahl sind diese in drei Enzymfamilien beheimatet.^[2] Mit der Enzymausstattung zur Glycosylierung, deren Funktionen und ihren Produkten beschäftigt sich die Glykomik.