Leucine-rich Repeat
Strukturmotiv in einem Protein, das mehrere Leucine enthält
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Ein Leucine-rich Repeat (engl. für „Leucin-reiche Wiederholung“, LRR-Motiv) ist ein Strukturmotiv in einem Protein, das mehrere Leucine enthält und eine α/β-Hufeisen-Faltung bildet.[1] Proteine mit einem Leucine-rich Repeat werden als LRR-Proteine bezeichnet.
Eigenschaften
Das LRR-Motiv besteht aus einer Aminosäuresequenz von etwa 20–29 Aminosäuren.[2] Es enthält im gefalteten Zustand Sekundärstrukturen der Art β-Strang-β-Schleife-α-Helix. Die nach außen gekehrten Bereiche (Teile der α-Helix und der β-Schleife) enthalten gehäuft hydrophile Aminosäuren, während die einander zugewandten Bereiche vermehrt Leucin enthalten und hydrophob sind. Mehrere LRR-Motive können sich zu einer als leucine-rich repeat domain bezeichneten solenoidförmigen Proteindomäne zusammenlagern.
Das LRR-Motiv ist an verschiedenen Protein-Protein-Interaktionen beteiligt,[3] z. B. bei der Entwicklung von Nervenzellen[4] und bei der Infektionsabwehr von Pflanzen.[5] LRR-Motive sind oftmals beidseitig von Cystein-reichen Sequenzen umgeben. LRR-Proteine in Nervenzellen sind z. B. Densin-180, Erbin, NGL, SALM und LGI1.[2]
LRR-Motive kommen in über 140 menschlichen Proteinen vor.