Bifunktionelles Purinsyntheseprotein

Das bifunktionelle Purinsyntheseprotein (ATIC, PURH) ist das Enzym, das die letzten beiden Schritte in der de-novo-Biosynthese des Inosinmonophosphat (IMP), die Formylierung und anschließende Dehydratisierung von AICAR katalysiert. Die einzelnen Enzymfunktionen heißen AICAR-Formyltransferase und IMP-Cyclohydrolase. PURH kommt in allen Lebewesen vor, und die Bifunktionalität ist überall konserviert. Mutationen im ATIC-Gen des Menschen können PURH-Mangel und dieser AICA-Ribosurie, eine seltene Erbkrankheit verursachen.^[2]

Schnelle Fakten Eigenschaften des menschlichen Proteins, Bezeichner ...

Bifunktionelles Purinsyntheseprotein
Oberflächen-/Bändermodell des PURH-Dimers nach PDB 1PKX. Die AICAR-Formyltransferase-Domäne ist gelb und die IMP-Cyclohydrolase blau gerendert.
Vorhandene Strukturdaten: 1P4R, 1PKX, 1PL0
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	592 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Bezeichner
Gen-Name	ATIC
Externe IDs	OMIM: 601731 UniProt P31939 CAS-Nummer: 9013-81-4
Enzymklassifikationen
EC, Kategorie	2.1.2.3, Transferase
Reaktionsart	Übertragung eines Formylrests
Substrat	10-Formyl-THF + AICAR
Produkte	THF + FAICAR
EC, Kategorie	3.5.4.10, Hydrolase
Reaktionsart	Cyclisierende Dehydratisierung
Substrat	FAICAR
Produkte	IMP + H2O
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen[1]
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	471	108147
Ensembl	ENSG00000138363	ENSMUSG00000026192
UniProt	P31939	Q9CWJ9
Refseq (mRNA)	NM_004044	NM_026195
Refseq (Protein)	NP_004035	NP_080471
Genlocus	Chr 2: 215.31 – 215.35 Mb	Chr 1: 71.56 – 71.58 Mb
PubMed-Suche	471	108147

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PURH-Aktivität wird durch Phosphorylierung erhöht; in mehreren Tumor-Zelllinien liegt PURH phosphoryliert vor.^[3]