Arseniato reductasa (glutarredoxina)

Estructuras enzimáticas

Identificadores
externos

Bases de datos de enzimas

IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica

Número EC 1.20.4.1

Actividad enzimática AmiGO / EGO

Arseniato reductasa (glutarredoxina)

Estructuras disponibles

PDB

Estructuras enzimáticas

RCSB PDB, PDBe, PDBsum

Identificadores

Identificadores
externos

Bases de datos de enzimas

IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica

Número EC

1.20.4.1

Ontología génica


Actividad enzimática	AmiGO / EGO

Ortólogos

Especies

Humano

Ratón

PubMed (Búsqueda)

PMC (Búsqueda)

[editar datos en Wikidata]

La arseniato reductasa (glutarredoxina) (EC 1.20.4.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química

arseniato + glutarredoxina

\rightleftharpoons

arsenito + glutarredoxina disulfuro + H
2O

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son el arseniato y glutarredoxina, mientras que sus tres productos son el arsenito, disulfuro de glutarredoxina y agua.

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan sobre fósforo o arsénico como donantes de electrones y con un disulfuro como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es glutarredoxina:arseniato oxidorreductasa.

Papel biológico

Estudios estructurales

Referencias

Gladysheva T, Liu J, Rosen BP (1996). «His-8 lowers the pKa of the essential Cys-12 residue of the ArsC arsenate reductase of plasmid R773». J. Biol. Chem. 271 (52): 33256-60. PMID 8969183. doi:10.1074/jbc.271.52.33256.
Gladysheva TB, Oden KL, Rosen BP (1994). «Properties of the arsenate reductase of plasmid R773». Biochemistry. 33 (23): 7288-93. PMID 8003492. doi:10.1021/bi00189a033.
Holmgren A, Aslund F (1995). «Glutaredoxin». Methods Enzymol. 252: 283-92. PMID 7476363. doi:10.1016/0076-6879(95)52031-7.
Silver S; Garber, Eric A. E.; Armes, L. Gene; Chen, Chih-Ming; Fuchs, James A.; Silver, Simon (1994). «Arsenate reductase of Staphylococcus aureus plasmid PI258». Biochemistry 33 (23): 7294-7299. PMID 8003493. doi:10.1021/bi00189a034.
Krafft T, Macy JM (1998). «Purification and characterization of the respiratory arsenate reductase of Chrysiogenes arsenatis». Eur. J. Biochem. 255 (3): 647-53. PMID 9738904. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2550647.x.
Martin JL (1995). «Thioredoxin--a fold for all reasons». Structure. 3 (3): 245-50. PMID 7788290. doi:10.1016/S0969-2126(01)00154-X.
Messens J, Hayburn G, Desmyter A, Laus G, Wyns L (1999). «The essential catalytic redox couple in arsenate reductase from Staphylococcus aureus». Biochemistry. 38 (51): 16857-65. PMID 10606519. doi:10.1021/bi9911841.
Radabaugh TR, Aposhian HV (2000). «Enzymatic reduction of arsenic compounds in mammalian systems: reduction of arsenate to arsenite by human liver arsenate reductase». Chem. Res. Toxicol. 13 (1): 26-30. PMID 10649963. doi:10.1021/tx990115k.
Sato T, Kobayashi Y (1998). «The ars operon in the skin element of Bacillus subtilis confers resistance to arsenate and arsenite». J. Bacteriol. 180 (7): 1655-61. PMC 107075. PMID 9537360.
Shi J, Vlamis-Gardikas A, Aslund F, Holmgren A, Rosen BP (1999). «Reactivity of glutaredoxins 1, 2, and 3 from Escherichia coli shows that glutaredoxin 2 is the primary hydrogen donor to ArsC-catalyzed arsenate reduction». J. Biol. Chem. 274 (51): 36039-42. PMID 10593884. doi:10.1074/jbc.274.51.36039.

Datos: Q25411743

Related Articles