Dihidrolipoil deshidrogenasa
La enzima Dihidrolipoil deshidrogenasa (DLD) EC 1.8.1.4, cataliza la reacción de oxidación del NADH a NAD+ reduciendo al mismo tiempo la dihidroxilipoil-lisina unida a una proteína-lisina. Esta enzima utiliza como cofactor el FAD.
- Proteína N(6)-(dihidroxilipoil) lisina + NAD+ ⇌ Proteína N(6)-(lipoil) lisina + NADH También puede usar dihidrolipoato, dihidrolipoamida y dihidrolipoil-lisina libres como sustratos. Esta enzima se descubrió por su catálisis de la oxidación del NADH por el azul de metileno llamándose por entonces diaforasa. Esta enzima está presente en la matriz mitocondrial en forma de homodímero utilizando una molécula FAD por cada uno. El sitio activo es un enlace disulfuro activo para reacciones redox.
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externos
| Dihidrolipoil deshidrogenasa o Ácido lipoil deshidrogenasa | ||||
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.jpg) Estructura 3D de tres unidades de dihidrolipoildeshidrogenasa. PDB 1ZMC. | ||||
| Estructuras disponibles | ||||
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Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 1.8.1.4 | |||
| Número CAS | 9001-18-7 | |||
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| Estructuras disponibles | ||||
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Lista de códigos PDB 1ZMC
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| Identificadores | ||||
| Símbolos | DLD (HGNC: 2898) LAD, GCSL, DLDH | |||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 1.8.1.4 | |||
| Locus | Cr. 7 q31-q32 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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La enzima Dihidrolipoil deshidrogenasa (DLD) EC 1.8.1.4, cataliza la reacción de oxidación del NADH a NAD+ reduciendo al mismo tiempo la dihidroxilipoil-lisina unida a una proteína-lisina. Esta enzima utiliza como cofactor el FAD.
- Proteína N(6)-(dihidroxilipoil) lisina + NAD+ Proteína N(6)-(lipoil) lisina + NADH
También puede usar dihidrolipoato, dihidrolipoamida y dihidrolipoil-lisina libres como sustratos. Esta enzima se descubrió por su catálisis de la oxidación del NADH por el azul de metileno llamándose por entonces diaforasa.
Esta enzima está presente en la matriz mitocondrial en forma de homodímero utilizando una molécula FAD por cada uno. El sitio activo es un enlace disulfuro activo para reacciones redox.
La DLD forma parte del complejo multienzimático 2-oxoglutarato deshidrogenasa en la que múltiples copias de la alfa-cetoglutarato deshidrogenasa (E1) están unidas a un núcleo de moléculas de la dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa (E2) que a su vez también se une a varias moléculas de la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3). El complejo 2-oxoglutarato deshidrogenasa cataliza la conversión global del 2-oxoglutarato a succinil-CoA y dióxido de carbono (quinta reacción del ciclo de Krebs).
Sistema de segmentación de la glicina
La DLD forma parte del sistema de segmentación de la glicina en donde se llama Proteína L. Las otras enzimas/proteínas constituyentes de este complejo son:
- Proteína P. Glicina deshidrogenasa.
- Proteína T. Aminometiltransferasa.
- Proteína H. P23434.
