Vinculina

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PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
1RKC , 1RKE , 1SYQ , 1TR2 , 1YDI , 2GWW , 2HSQ , 2IBF , 3H2U , 3H2V , 3MYI , 3RF3 , 3S90 , 3TJ5 , 3TJ6 , 3VF0 , 4DJ9 , 4EHP
Símbolos VCL (HGNC: 12665) CMD1W; CMH15; MVCL
Vinculina
Estructuras disponibles
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1RKC , 1RKE , 1SYQ , 1TR2 , 1YDI , 2GWW , 2HSQ , 2IBF , 3H2U , 3H2V , 3MYI , 3RF3 , 3S90 , 3TJ5 , 3TJ6 , 3VF0 , 4DJ9 , 4EHP
Identificadores
Símbolos VCL (HGNC: 12665) CMD1W; CMH15; MVCL
Identificadores
externos
Locus Cr. 10 q22-23
Patrón de expresión de ARNm
ancho=250px
ancho=250px
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
7414 22330
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
P18206 Q64727
RefSeq
(ARNm)
NM_003373 NM_009502
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_003364 NP_033528
Ubicación (UCSC)
Cr. 10:
75.76 – 75.88 Mb
Cr. 14:
20.93 – 21.03 Mb
PubMed (Búsqueda)


Modelo estructural y sitios de interacción de la vinculina.

En las células de los mamíferos, la vinculina es una proteína de membrana-citoesqueleto ubicada en las placas de las adhesiones focales e involucrada en el anclaje de las moléculas de integrina al citoesqueleto de actina. En su secuencia es un 20-30% homóloga a la α-catenina, cuya función es similar.

La vinculina es una proteína del citoesqueleto de unos 117 kDa y con una secuencia de unos 1066 aminoácidos. Contiene un extremo N-terminal ácido y uno C-terminal básico, separados por un segmento medio rico en prolina. Consiste en un dominio globular (cabeza) que contiene sitios de unión para tallina y α-actinina así como un sitio de fosforilación de tirosina, mientras que la región de la cola tiene sitios de unión para la actina F, paxilina y lípidos.

Conformación

El reciente descubrimiento de su estructura tridimensional da luz acerca de cómo la vinculina cambia su forma para cumplir con una variedad de funciones. Por ejemplo, la vinculina es capaz de controlar la movilidad celular simplemente alterando su forma de activa a inactiva. En su estado "inactivo", la conformación de la vinculina está caracterizada por la interacción entre sus dominios cabeza y cola. Al cambiar a su forma "activa",como cuando se une a la tallina, La interacción intramolecular entre la cabeza y la cola es interrumpida. En otras palabras, cuando los sitios de unión de tallina (VBS) de las α-hélices, se unen a una estructura helicoidal en la cabeza de vinculina, la "conversión del paquete helicoidal" se inicia, lo cual conduce a la reorganización de las α-hélices (α1- α-4) resultando en un paquete de cinco hélices completamente nuevo. Esta función también se extiende a las células tumorales, regulando su movimiento y proliferación desde el sitio de inicio al resto del organismo.

Mecanismo y función

Referencias

Enlaces externos

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