Glutarédoxine
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Les glutarédoxines sont de petites protéines d'oxydoréduction constituées d'une centaine de résidus d'acides aminés qui interagissent avec le glutathion[1],[2],[3]. Ces protéines sont oxydées par des substrats puis à nouveau réduites par le glutathion. Contrairement aux thiorédoxines, qui sont réduites par la thiorédoxine-réductase, il n'existe aucune oxydoréductase qui réduise spécifiquement les glutarédoxines, ces dernières étant réduites par le glutathion de façon non enzymatique. Le glutathion oxydé est alors réduit par la glutathion-réductase. Ces différentes composantes forment le système du glutathion[4].
Comme la thiorédoxine, dont le fonctionnement est semblable, une glutarédoxine possède un site actif pouvant osciller entre un dithiol à l'état réduite et un pont disulfure intramoléculaire à l'état oxydé[5]. Ces protéines interviennent comme transporteurs d'électrons lors de la synthèse des désoxyribonucléotides par la ribonucléotide-réductase, qui dépend du glutathion[4]. De plus, les glutarédoxines agissent comme antioxydants en réduisant le déshydroascorbate, les peroxyrédoxines et la réductase de méthionine sulfoxyde. Outre leur fonction défensive antioxydante, on a montré que les glutarédoxines des bactéries et des plantes sont capables de se lier à des centres fer-soufre et de mettre ces derniers à disposition des enzymes qui les utilisent[6].
