Thiorédoxine-réductase
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Les thiorédoxine-réductases sont les seules enzymes connues susceptibles de réduire la thiorédoxine[1]. Il s'agit de dimères de sous-unités identiques comptant 316 acides aminés utilisant la FAD comme coenzyme afin de réduire la thiorédoxine oxydée à partir de la NADPH + H+ :
- (1) Thiorédoxine-réductase-S2 + NADPH + H+ → Thiorédoxine-réductase-(SH)2 + NADP+.
- (2) Thiorédoxine-S2 + Thiorédoxine-réductase-(SH)2 → Thiorédoxine-(SH)2 + Thiorédoxine-réductase-S2.
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
On retrouve de la thiorédoxine-réductase chez tous les types d'êtres vivants connus : procaryotes, archées et la plupart des plantes possèdent un type de cette enzyme, tandis que les eucaryotes supérieurs et certaines plantes possèdent une autre type de thiorédoxine-réductase, contenant de la sélénocystéine. Les animaux possèdent en particulier trois types de thiorédoxines-réductases : la TR1, la TR3 et la TRG ; la TR1[2] et la TR3[3] sont indispensables à l'embryogenèse chez la souris.
Son caractère indispensable[4] à la croissance cellulaire fait de la thiorédoxine-réductase une cible particulièrement étudiée dans le cadre de la recherche contre le cancer.
