Autophagin 4A
Proteinfamilie
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Autophagin 4A ist ein Enzym aus der Gruppe der Cysteinproteasen.[1]
| Cysteine protease ATG4A | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
AUT-like 2 cysteine endopeptidase, Autophagin-2, Autophagy-related cysteine endopeptidase 2, Autophagy-related protein 4 homolog A, hAPG4A | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 398 Aminosäuren, 45.378 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.22.- | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 115201 | |
| Ensembl | ENSG00000101844 | |
| UniProt | Q8WYN0 | |
| Refseq (mRNA) | NM_001321287.1 | |
| Refseq (Protein) | NP_001308216.1 | |
| PubMed-Suche | 115201
| |
Eigenschaften
Autophagin 4A wird in vielen Zelltypen gebildet, vor allem in der Skelettmuskulatur und im Gehirn.[2] Es ist am Transport vom Zytosol zu Vakuolen und an der Autophagie beteiligt.[2] Autophagin 4A schneidet die C-terminale Aminosäure von Autophagin 8, wodurch ein C-terminales Glycin exponiert wird, das für eine Bindung von Phosphatidylethanolamin und in Folge an eine Lipiddoppelschicht im Zuge einer Autophagie.[2] Das bevorzugte Substrat von Autophagin 4A ist GABARAPL2, gefolgt von MAP1LC3A und GABARAP.[2] Es wird durch N-Ethylmaleimid gehemmt.[2] Autophagin 4A ist Redox-reguliert, bei reduzierender Umgebung wird es aktiviert, bei oxidierender Umgebung gehemmt.[2]