Integrin β-1
Protein in Homo sapiens
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Integrin β-1 (synonym CD29) ist ein Oberflächenprotein und ein Zelladhäsionsmolekül.[1]
| Integrin beta-1 | ||
|---|---|---|
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| nach PDB 1K11 | ||
| Andere Namen |
Fibronectin receptor subunit beta, Glycoprotein IIa, GPIIA, CD29 | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 798 Aminosäuren, 88.415 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 3688 | |
| Ensembl | ENSG00000150093 | |
| UniProt | P05556 | |
| Refseq (mRNA) | NM_002211.3 | |
| Refseq (Protein) | NP_002202.2 | |
| PubMed-Suche | 3688
| |
Eigenschaften
Integrin β-1 bindet an die Aminosäuresequenz RGD und bildet entweder mit Integrin α-1, α-2, α-10 oder α-11 einen heterodimeren Rezeptor für Kollagen (Bindungssequenz GFPGER). Mit α-2, α-3, α-4, α-5, α-8, α-10, α-11 oder α-V bildet es einen heterodimeren Rezeptor für Fibronectin. Mit α-3 bildet es einen Rezeptor für Epiligrin, Thrombospondin und CSPG4. Mit α-4 bildet es einen Rezeptor für Fractalkine. Mit α-5 bildet es einen Rezeptor für Fibrinogen. Mit α-1, α-2, α-6 oder α-7 bildet es einen Rezeptor für Laminin und mit α-4 einen für VCAM1 (Bindungssequenz QIDS). Mit α-9 bildet es einen Rezeptor für VCAM1, Osteopontin und Cytotactin (Bindungssequenz AEIDGIEL). Mit α-V bildet es einen Rezeptor für Vitronectin. Integrin β-1 ist an verschiedenen zellulären Prozessen wie der Zyktokinese und der Angiogenese beteiligt. Es ist glykosyliert, phosphoryliert, acetyliert und besitzt eine Isopeptidbindung nach Sumoylierung.