Ceramidasen

Proteinfamilie From Wikipedia, the free encyclopedia

Ceramidasen sind Enzyme, die die Abspaltung des N-Acylrests von Ceramiden, aber auch die Umkehrreaktion der Acylierung katalysieren. Sie kommen in Eukaryoten, aber auch in Bakterien vor. Sie werden je nach Wirksamkeitsbereich in saure, neutrale und alkalische Ceramidasen eingeteilt. Beim Menschen sind die Aktivitäten von zwei neutralen, zwei alkalischen und einer sauren Ceramidase belegt.[2][3]

Schnelle Fakten Saure Ceramidase, Eigenschaften des menschlichen Proteins ...
Saure Ceramidase
[[Datei:|250x200px|Saure Ceramidase]]
Saure Ceramidase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 374 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur α+β=(121+253) aa
Präkursor (395 aa)
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
MEROPS
Reaktionsart Hydrolyse von N-Acylsphingosin
Substrat N-Acylsphingosin + H2O
Produkte Sphingosin + Fettsäure
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Ausnahmen Eukaryoten, Bakterien[1]
Schließen

Saure Ceramidase kommt nicht in Bakterien vor und ist innerhalb der Zellen in den Lysosomen lokalisiert. Sie wird als Präprotein mit 395 Aminosäuren produziert und nach Abspaltung des Signalpeptids in zwei Untereinheiten zerschnitten, die zusammen den Enzymkomplex bilden. Mutationen im ASAH1-Gen der sauren Ceramidase können zum Farber-Syndrom führen. Ihre Expression wird über den ACTH-Signalweg reguliert.[3][4][5]

Literatur

Einzelnachweise

Related Articles

Wikiwand AI