Ferrochelatase

Ferrochelatase (auch: Häm-Synthase) ist ein Enzym in Eukaryoten und den meisten Bakterien, das den letzten Teilschritt der Synthese des Häm, die Chelatierung von Protoporphyrin IX mit einem Eisen-II-Ion, katalysiert. Da die Reaktion bei Eukaryoten in den Mitochondrien bzw. Chloroplasten stattfindet, muss Protoporphyrin zuvor in diese Kompartimente transportiert werden; der genaue Ablauf des Transports ist noch unklar. Beim Menschen führen Mutationen am FECH-Gen zu Ferrochelatasemangel, welcher für die seltene Erbkrankheit erythropoetische Protoporphyrie verantwortlich ist.^[1][2][3] In Archaeen und sulfatreduzierenden Bakterien, die Häm nach einem alternativen Syntheseweg herstellen, wurde das Eisen-chelierende Enzym noch nicht identifiziert.^[4]

Schnelle Fakten Eigenschaften des menschlichen Proteins, Bezeichner ...

Ferrochelatase
Ferrochelatase homodimer, Human nach PDB 1HRK
Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	369 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	(2Fe-2S)
Bezeichner
Gen-Name	FECH
Externe IDs	OMIM: 612386 UniProt P22830
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.99.1.1, Lyase
Reaktionsart	Elimination
Substrat	Protoporphyrin IX + Fe2+
Produkte	Häm b + 2 H+
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen[1]
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	2235	14151
Ensembl	ENSG00000066926	ENSMUSG00000024588
UniProt	P22830	Q544X6
Refseq (mRNA)	NM_001012515	NM_007998
Refseq (Protein)	NP_001012533	NP_032024
Genlocus	Chr 18: 57.54 – 57.59 Mb	Chr 18: 6.45 – 64.49 Mb
PubMed-Suche	2235	14151

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