Gliadin
in Ethanol lösliches Speicherprotein
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Als Gliadin werden alle in Alkohol löslichen Reserveproteine des Weizens bezeichnet. Sie werden nach ihrer Löslichkeit in α-/β-, γ- und ω-Gliadine eingeteilt. Die α-/β- und γ-Gliadine sind als Antigene für die Zöliakie beim Menschen verantwortlich, aber auch die ω-Gliadine können allergische Reaktionen auslösen.[1][2][3]
| γ-Gliadin | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 285 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | GDB | |
| Externe IDs | ||
| ω-Gliadin | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 280 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | GDO | |
| Externe IDs | ||
Im Gegensatz zu Glutenin, einer zweiten Osborne-Fraktion, ist Gliadin in 70-prozentigem Ethanol löslich und kann dementsprechend fraktioniert werden. Gliadin hat eine Molekülmasse von <100.000 u. In der primären Aminosäuresequenz überwiegen die Aminosäuren Prolin und Glutamin; die ernährungsphysiologisch bedeutsame und essentielle Aminosäure Lysin ist weniger stark vertreten als bei den Osbornefraktionen Albumin und Globulin. Genetisch teilt man die α-/β-Gliadine in fünf und die γ-Gliadine in drei Homologieklassen ein. Jedes haploide Genom enthält über 100 Kopien des codierenden Gens für α-/β-Gliadin.
Gliadin ist hoch dehnfest und wenig elastisch. Beim Herstellen weizenhaltiger Gebäcke festigt es zusammen mit dem Glutenin den Teig und stabilisiert nach dem Backen mit der verkleisterten Stärke die Krume.