Heliorhodopsin

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Heliorhodopsin ist die Bezeichnung für eine Familie von Rhodopsinen, die 2018 von Alina Pushkarev im Labor von Oded Béjà entdeckt wurde.[1] Die Proteinsequenz in dieser neuen Familie der Heliorhodopsine unterscheidet sich von den zuvor bekannten Rhodopsinen vom Typ 1 (mikrobiell) und Typ 2 (tierisch). Heliorhodopsine weisen außerdem im Vergleich zu herkömmlichen Rhodopsinen eine umgekehrte Orientierung in der Membran auf, indem der N-Terminus ins Zellinnere und der C-Terminus ins Zelläußere zeigt.[1]

Heliorhodopsin im Vergleich zu Typ-1- und Typ-2-Rhodopsinen. Heliorhodopsin ist das erste bekannte Rhodopsin, bei dem der N-Terminus sich nicht außerhalb der Zellmembran befindet. Die Pluszeichen stehen für positiv geladene Aminosäuren.

Heliorhodopsine benutzen all-trans-Retinal als Chromophor und fungieren nicht als Ionenpumpe durch die Membran. Heliorhodopsine sind weltweit verbreitet und kommen in Eukaryonten, Prokaryonten und sogar in einigen Viren vor.[1] Trotz der weiten Verbreitung sind Heliorhodopsine nie in echten Didermen vorhanden, bei denen der Mikroorganismus von einer echten Doppelmembran umgeben ist (typisch für gramnegative Bakterien). [2]

Kristallstruktur eines Heliorhodopsin-Monomers aus dem Thermoplasmatales Archaeon SG8-52-1.[3][4]
Quelle: Protein Data Bank: „6IS6“.[5]

Die Kristallstrukturen der Heliorhodopsine deuten darauf hin, dass sie ein Homodimer bilden, eine zum Retinal-Molekül führende Öffnung (englisch fenestration) haben, sowie eine große extrazelluläre Schleife (en. loop), die zur Außenseite der Zelle gerichtet ist.[6][7][8]

Literatur

Einzelnachweise

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