Kokain-Synthase
Enzym aus den Cocastrauch
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Die Kokain-Synthase (synonym Cocain-Synthase) ist ein Enzym aus dem Cocastrauch, das den letzten Schritt in der Biosynthese von Kokain katalysiert – die Übertragung einer Benzoylgruppe auf den Methylester von Ecgonin.
| Kokain-Synthase | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 437 Aminosäuren, 48.753 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.3.1.334 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Im Cocastrauch wird Kokain ausgehend von N-Methyl-Putrescin erzeugt.[1] Die Enzyme N-Nethylputrescin-Oxidase oder Diaminoxidase erzeugen aus N-Methyl-Putrescin das N-Methyl-Δ1-pyrrolinium-Ion, das spontan mit 3-Oxoglutarsäure das Produkt 4-(1-Methyl-2-pyrrolidinyl)-3-oxobutansäure bildet.[1] Im folgenden Schritt der Biosynthese wird 4-(1-Methyl-2-pyrrolidinyl)-3-oxobutansäure durch die Ecgonon-Synthase (CYP81AN15) in Ecgonon und weiter durch die Ecgonon-Methyltransferase in Methylecgonon umgewandelt.[1] Die Methylecgonon-Reduktase katalysiert die Reduktion von Methylecgonon zu Methylecgonin (auch Ecgonin-Methylester, EME).[2] Im letzten Schritt katalysiert die Kokain-Synthase die Veresterung von Methylecgonin mit Benzoyl-CoA zu Kokain.[2]