Lecithin-Retinol-Acyltransferase
Protein
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Die Lecithin-Retinol-Acyltransferase (LRAT) ist das Enzym in Wirbeltieren, das die Veresterung von Retinol katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Gewebetypen statt, die Vitamin A speichern, besonders aber in Netzhaut, Leber und Darm. Retinylester (im Mensch hauptsächlich Retinylpalmitat) sind außerdem die bevorzugte Form, in der Vitamin A vom Darm zur Leber transportiert wird. LRAT ist in der Membran des ER lokalisiert und bezieht eines der beiden Substrate von dort. Mutationen im LRAT-Gen sind eine Ursache für Retinitis pigmentosa.[2][3]
| Lecithin-Retinol-Acyltransferase | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 230 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Membranprotein (ER) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | LRAT | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.3.1.135, Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines Fettsäurerests | |
| Substrat | 1,2-Diacyllecithin + Retinol | |
| Produkte | 2-Acyllecithin + Retinylester | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere[1] | |
Ratten ohne LRAT sind nicht in der Lage, Vesikel in Leber-Ito-Zellen zu bilden, die als Fettspeicher dienen. Die Speicherung von Vitamin A in der Netzhaut wurde an Mäusen untersucht und war abhängig von der Anwesenheit von LRAT. In vielen menschlichen Krebs-Zelllinien ist die Genexpression von LRAT erniedrigt. Auf der anderen Seite reagieren Mäuse mit erhöhter LRAT-Expression empfindlicher auf Karzinogene im oralen Bereich.[4][5][6][7]
Katalysierte Reaktion
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All-trans-Retinol und Dipalmitoyllecithin werden zu Retinylpalmitat und 2-Palmitoyllecithin umgesetzt.