Propandiolphosphat-Dehydrogenase
Enzymfamilie
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Propandiolphosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in Bakterien und Oryctolagus die Dehydrierung von 1,2-Propandiol-1-phosphat zu Hydroxyacetonphosphat katalysiert. Dieses Enzym ist bei Oryctolagus cuniculus meistens im Muskelgewebe lokalisiert.
| Propandiolphosphat-Dehydrogenase | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
Propan-1,2-diol-1-phosphat:NAD+ Oxidoreduktase (NC-IUBMB) | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs |
| |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.1.1.7, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Dehydrierung | |
| Substrat | 1,2-Propandiol-1-phosphat + NAD+ | |
| Produkte | Hydroxyacetonphosphat + NADH + H+ | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Oryctolagus | |
Eigenschaften
Die Propandiolphosphat-Dehydrogenase wird zu 70 % durch Sulfat-Anionen bei einer Ionenstärke von 0,57 inhibiert, durch Sulfit-Anionen zu 41 % und durch Format-Anionen zu 28 % bei jeweils gleicher Ionenstärke. Bromid- und Phosphat-Anionen hemmen jeweils zu 45 und 32 %, wenn sie bei einer Ionenstärke von 0,19 zugegeben werden.
Hydroxyacetonphosphat hemmt kompetitiv das Enzym α-Glycerophosphat-Dehydrogenase, das Teil des Enzymkomplexes Myogen A ist. Die Hemmungskonstante beträgt .
Die Michaeliskonstante der Propandiolphosphat-Dehydrogenase für NADH beträgt , für Hydroxyacetonphosphat und für DL-1,2-Propandiolphosphat .[1]
Katalysiertes Gleichgewicht
 | NAD+ NADH + H+  Propandiolphosphat- Dehydrogenase |  |
| 1,2-Propandiolphosphat | Hydroxyacetonphosphat |