Proteinase K
Protein
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Proteinase K ist eine Proteinase aus den Schlauchpilzen Engyodontium album (vormals Tritirachium album genannt[2]) und Acremonium strictum[3], die zur Familie der Subtilisin-ähnlichen Serinproteasen gehört. Das Enzym greift Peptidbindungen sowohl an den Enden (Exopeptidase), als auch im Inneren (Endopeptidase) der Proteine an. Proteinase K wird für den Abbau von Proteinen in Zelllysaten und zur Freisetzung von Nukleinsäuren verwendet.
| Proteinase K | ||
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Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt-Eintrag | ||
| Kofaktor | 2 Ca2+ | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.21.64, Serinprotease | |
| MEROPS | S08.054 | |
| Reaktionsart | proteolytische Spaltung | |
| Substrat | Keratin, Peptidamide | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Engyodontium album[1] | |
| Sicherheitshinweise | ||||||||
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| CAS-Nummer | ||||||||
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Anwendungsbeispiele
- Isolierung genomischer DNA aus Bakterien
- Isolierung von DNA aus Zellen oder Gewebe für die Polymerase-Kettenreaktion (PCR)