Succinylierung
Proteinmodifikation mit Hinzufügen einer Succinylgruppe (CO-CH2-CH2-CO) an einen Aminosäurerest.
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Die Succinylierung ist eine posttranslationale Modifikation von Proteinen.
Eigenschaften
Bei der Succinylierung wird eine Succinylgruppe über eine Isopeptidbindung an ein Lysin in einem Protein gekoppelt, z. B. in Histonen[1] oder der Glutamat-Dehydrogenase.[2] Die Succinylierung führt beim Protein zu einer Ladungsänderung am Lysin von einer positiven Ladung am freien ε-Amin zur negativ geladenen Succinylgruppe.[3] Eines der beiden Substrate bei der Succinylierung ist Succinyl-CoA, analog zu Acetyl-CoA bei der Acetylierung, Malonyl-CoA bei der Malonylierung und Glutaryl-CoA bei der Glutarylierung.[4] Die biologische Funktion der Succinylierung ist noch teilweise unbekannt, mitochondriale Proteine sind oftmals succinyliert.[2] Bei oxidativem Stress treten vermehrt succinylierte Proteine auf.[2][5] Die meisten succinylierten Proteine sind Proteine des Stoffwechsels, was eine Regulierung durch die Succinylierung nahelegt.[2] Im Gegensatz zur Succinylierung werden bei einer Succinierung die Thiolgruppen von Cysteinen posttranslational mit einer Succinylgruppe modifiziert.[2]