Vanillin-Dehydrogenase
Protein
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Eine Vanillin-Dehydrogenase (VDH, EC 1.2.1.67) ist ein Enzym, das die Umsetzung von Vanillin zur Vanillinsäure katalysiert. Die Dehydrogenase gehört zur Familie der Oxidoreduktasen.
| Vanillin-Dehydrogenase | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 482 Aminosäuren (in Pseudomonas putida Stamm KT2440) | |
| Kofaktor | NAD+ | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs |
| |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.2.1.67, Oxidoreduktase | |
| Substrat | Vanillin, H2O | |
| Produkte | Vanillinsäure, 2 H+ | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Pseudomonas | |
Für die Reaktion wird als Cofaktor NAD+ benötigt, das zu NADH reduziert wird:
+ NAD+ + H2O 
+ NADH + H+
Das Enzym wurde unter anderem in Pseudomonas putida sowie Pseudomonas fluorescens nachgewiesen. Dort ist Vanillin ein Zwischenprodukt beim Abbau von Ferulasäure zu Protocatechusäure, welche dann nach Ringspaltung weiter metabolisiert wird.[1][2]
Das Fehlen des Cofaktors NAD+ reduziert die enzymatische Aktivität in P. fluorescens.[1]
Homologe Enzyme wurden auch bei Burkholderia-Arten gefunden und gehören allgemein zu den Aldehyddehydrogenasen.[3]