La alfa-amilasa 1A es una enzima que en humanos está codificada por el genAMY1A. [2] Este gen se encuentra en muchos organismos.
Las amilasas son proteínas secretadas que hidrolizan los enlaces 1,4-alfa-glucósido en oligosacáridos y polisacáridos y, por tanto, catalizan el primer paso en la digestión del almidón y el glucógeno de la dieta. El genoma humano tiene un grupo de varios genes de amilasa que se expresan en niveles elevados en las glándulas salivales o en el páncreas. Este gen codifica una isoenzima amilasa producida por la glándula salival. El empalme alternativo da como resultado múltiples variantes de transcripción que codifican la misma proteína. [2]
↑«DISEASES - AMY1A». diseases.jensenlab.org. Consultado el 22 de enero de 2026.
Otras lecturas
Bank RA, Hettema EH, Arwert F (1991). «Electrophoretic characterization of posttranslational modifications of human parotid salivary alpha-amylase.». Electrophoresis12 (1): 74-9. PMID1710976. S2CID27328712. doi:10.1002/elps.1150120114.
Groot PC, Mager WH, Henriquez NV (1991). «Evolution of the human alpha-amylase multigene family through unequal, homologous, and inter- and intrachromosomal crossovers.». Genomics8 (1): 97-105. PMID2081604. doi:10.1016/0888-7543(90)90230-R.
Davis MM, Hodes ME, Munsick RA (1986). «Pancreatic amylase expression in human pancreatic development». Hybridoma5 (2): 137-45. PMID2424823. doi:10.1089/hyb.1986.5.137.
Handy DE, Larsen SH, Karn RC, Hodes ME (1987). «Identification of a human salivary amylase gene. Partial sequence of genomic DNA suggests a mode of regulation different from that of mouse, Amy1». Mol. Biol. Med.4 (3): 145-55. PMID2442579.
Horii A, Emi M, Tomita N (1988). «Primary structure of human pancreatic alpha-amylase gene: its comparison with human salivary alpha-amylase gene». Gene60 (1): 57-64. PMID2450054. doi:10.1016/0378-1119(87)90213-7. hdl:11094/36665.
Groot PC, Bleeker MJ, Pronk JC (1989). «The human alpha-amylase multigene family consists of haplotypes with variable numbers of genes». Genomics5 (1): 29-42. PMID2788608. doi:10.1016/0888-7543(89)90083-9.
Tricoli JV, Shows TB (1984). «Regional assignment of human amylase (AMY) to p22----p21 of chromosome 1». Somat. Cell Mol. Genet.10 (2): 205-10. PMID6608795. S2CID21230969. doi:10.1007/BF01534909.
Nishide T, Emi M, Nakamura Y, Matsubara K (1984). «Corrected sequences of cDNAs for human salivary and pancreatic alpha-amylases [corrected]». Gene28 (2): 263-70. PMID6610603. doi:10.1016/0378-1119(84)90265-8.
Seyama K, Nukiwa T, Takahashi K (1994). «Amylase mRNA transcripts in normal tissues and neoplasms: the implication of different expressions of amylase isogenes». J. Cancer Res. Clin. Oncol.120 (4): 213-20. PMID7507116. S2CID6897149. doi:10.1007/BF01372559.
Ragunath C, Sundar K, Ramasubbu N (2002). «Expression, characterization, and biochemical properties of recombinant human salivary amylase». Protein Expr. Purif.24 (2): 202-11. PMID11858714. doi:10.1006/prep.2001.1559.
Hokari S, Miura K, Koyama I (2002). «A restriction endonuclease assay for expression of human alpha-amylase isozymes». Clin. Chim. Acta322 (1–2): 113-6. PMID12104089. doi:10.1016/S0009-8981(02)00161-4.
Furusawa M, Taira T, Iguchi-Ariga SM, Ariga H (2003). «AMY-1 interacts with S-AKAP84 and AKAP95 in the cytoplasm and the nucleus, respectively, and inhibits cAMP-dependent protein kinase activity by preventing binding of its catalytic subunit to A-kinase-anchoring protein (AKAP) complex». J. Biol. Chem.277 (52): 50885-92. PMID12414807. doi:10.1074/jbc.M206387200.
Ramasubbu N, Ragunath C, Mishra PJ (2003). «Probing the role of a mobile loop in substrate binding and enzyme activity of human salivary amylase». J. Mol. Biol.325 (5): 1061-76. PMID12527308. doi:10.1016/S0022-2836(02)01326-8.