Colipasa

Colipasa es también una familia de proteínas evolutivamente relacionadas.

Colipasa es un pequeño cofactor proteico necesario para que la lipasa pancreática realice una hidrólisis eficiente de los triglicéridos adquiridos con los alimentos. La absorción eficiente de las grasas incluidas en la dieta es dependiente de la acción del a lipasa pancreática.

La colipasa se une al dominio C-terminal, que es el dominio no catalítico de la lipasa, estabilizándola en una conformación activa y aumentando considerablemente la hidofobicidad del sitio de unión. Numerosos estudios de la estructura del complejo y de la colipasa sola han revelado la funcionalidad de esta estructura.^[2][3]

La colipasa es una proteína pequeña, con cinco enlaces disulfuro internos evolutivamente muy conservados. Se han reconocidos analogías estructurales entre diferentes proteínas: el dominio C-terminal de la lipasa pancreática; el dominio N-terminal de las lipooxigenasas, y el dominio C-terminal de la alfatoxina. Estos dominios no catalíticos son evolutivamente importantes en las enzimas más tardías para su interacción con la membrana plasmática. No se ha establecido fehacientemente si estos dominios se encuentran también implicados en una eventual unión a cofactores como es el caso de la lipasa pancreática.^[3]

Colipasa Estructura del complejo lipasa-colipasa pancreática inhibido por un alquuil fosfonato C11.[4] Identificadores Símbolo Colipasa Pfam PF01114 InterPro IPR001981 PROSITE PDOC00111 SCOP 1lpb Estructuras PDB disponibles: 1eth , 1lpa , 1lpb , 1n8s , 1pcn , 1pco [editar datos en Wikidata]

Colipasa Estructura resuelta de la procolipasa pancreática porcina, determinada por resonancia magnética nuclear homonuclear 1H en dos y tres dimensiones Identificadores Símbolo Colipasa_C Pfam PF02740 InterPro IPR017914 PROSITE PDOC00111 SCOP 1lpb [editar datos en Wikidata]