Diguanilato ciclasa
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| Identificadores | ||||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 2.7.7 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tipo de proteína | Ciclasa | |||
| Funciones | Enzima | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Ubicación (UCSC) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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La diguanilato ciclasa DGC (EC 2.7.7.65) es una enzima que cataliza la reacción:[1]
- 2 GTP 3',5'-diguanilato cíclico + 2 fosfato
La enzima utiliza como cofactor magnesio y manganeso. Puede ser activada por el trifluoruro de berilio (BeF3), un análogo del grupo fosfato del que su acción resulta en dimerización de la enzima. La dimerización es requerida pero no es suficiente para la actividad diguanilato ciclasa.[1]
El 3',5'-diguanilato cíclico (c-di-GMP) es una molécula dedicada a la señalización intracelular que controla la motilidad y la adhesión en las células bacterianas. Tiene un efecto alostérico positivo sobre la celulosa sintasa.[1]
Las diguanilato ciclasas se caracterizan por la secuencia de aminoácidos conservada "GGDEF" (Gly-Gly-Asp-Glu-Phe) o "GGEEF" (Gly-Gly-Glu-Glu-Phe) que constituyen el dominio del sitio activo de la DGC.[2] Estos dominios se encuentran frecuentemente unidos a otros dominios de señalización en proteínas multidominio. Otras veces, los dominios GGDEF con actividad DGC se encuentran en las proteínas que tienen los dominios EAL (Glu-Ala-Leu) de las fosfodiesterasas específicas del diguanilato monofosfato cíclico.[3][4]
Se cree que la DGC es solamente activa como un dímero constituido por dos subunidades, las dos con dominios GGDEF.[5] El sitio activo está localizado en la interfaz entre las dos subunidades, cada una unida a una molécula de GTP.
Una similitud de secuencia débil y una similitud de estructura secundaria pronunciada entre los dominios GGDEF y los dominios catalíticos de las adenilato ciclasas, han conducido a la hipótesis que las DGCs y las adenilato ciclasas comparten un plegamiento similar.[6] Esto fue verificado con la estructura cristalina de la DGC del Caulobacter crescentus en complejo con el c-di-GMP.[5] Como se observa en la figura 1, la DGC (mostrada como un dímero) está compuesta por el dominio catalítico (nombrado DGC) y dos dominios parecidos a CheY (nombrados D1/D2). El dominio DGC de cada subunidad está unido a los dominios D1/D2 por una cadena peptídica de enlace flexible.[5] El dominio DGC se parece mucho al núcleo catalítico de la adenilato ciclasa que consiste en una lámina beta de 5 filamentos rodeada por hélices.
