Erabutoxina
Las erabutoxinas a, b y c son proteínas neurotóxicas que se encuentran en el veneno mortal de la serpiente de agua Laticauda semifasciata. Son proteínas constituidas por 62 aminoácidos y pertenecen a la clase de las neurotoxinas de cadena corta. Presentan una solubilidad superior a 10 mg/mL. Todas las erabutoxinas parten de la misma estructura, pero tienen cambios en algunos aminoácidos. En la erabutoxina a la His-26 de la erabutoxina b es remplazada por Asn-26 y en la erabutoxina c la Lys-51 de la erabutoxina b es reemplazada por Asn-51. Además presentan 4 puentes disulfuro. La erabutoxina a y b explican un 95% de la letalidad del veneno, mientras que la erabutoxina c explica el 5% restante.
La toxina tiene una temperatura de inactivación a 100 °C y además puede ser inactivada por la pronasa y la tripsina.
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Las erabutoxinas a, b y c son proteínas neurotóxicas que se encuentran en el veneno mortal de la serpiente de agua Laticauda semifasciata. Son proteínas constituidas por 62 aminoácidos y pertenecen a la clase de las neurotoxinas de cadena corta (α neurotoxinas).[1]
Presentan una solubilidad superior a 10 mg/mL.[2]
Todas las erabutoxinas parten de la misma estructura, pero tienen cambios en algunos aminoácidos. En la erabutoxina a la His-26 de la erabutoxina b es remplazada por Asn-26 y en la erabutoxina c la Lys-51 de la erabutoxina b es reemplazada por Asn-51. Además presentan 4 puentes disulfuro.[1]
La erabutoxina a y b explican un 95% de la letalidad del veneno, mientras que la erabutoxina c explica el 5% restante.[4]
La toxina tiene una temperatura de inactivación a 100 °C y además puede ser inactivada por la pronasa y la tripsina.[5]
Las erabutoxinas bloquean la transmisión neuromuscular en la membrana post-sináptica por bloqueo del receptor nicotínico de acetilcolina, que se localiza en la placa motora.[1]
La toxicidad de la erabutoxina a y b ha sido demostrada mediante músculo aislado de rana (Rana nigromaculata) en el cual la actividad del nervio ciático fue inhibida, pero no la capacidad de contracción del músculo por estimulación directa. Cuando las toxinas se unen al receptor de acetilcolina, las contracciones del músculo se inhiben. Estos resultados demuestran que las toxinas impiden la unión de acetilcolina al receptor de acetilcolina (AChR) en la membrana postsináptica de manera similar al curare, de tal forma que ambos inhiben la contracción muscular inducida por acetilcolina.[4]
Ninguno de los residuos de aminoácidos que las componen son responsables por sí mismos de la unión al receptor de acetilcolina, en cambio, la colaboración entre los distintos residuos de la región cargada de la cadena (Lys27, Asp31, Arg33, Glu38, Lys47), los de las zonas hidrofílicas (Gln7, Gln10) y los de las regiones hidrofóbicas (Trp29, Ile36) colocados en la orientación apropiada son necesarios para la correcta unión con el receptor. Además el Trp29 puede tener cierta importancia en la afinidad por la membrana.[4]
