Ezrina
gen de la especie Homo sapiens
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La ezrina es una proteína asociada a la actina F y que se encuentra formando parte de los complejos ERM junto a la radixina y la moesina.[1] Su función es la de anclar los haces de actina no contráctiles a la membrana plasmática. Pueden observarse en numerosas estructuras ligadas a los haces no contráctiles, como las microvellosidades (microvilli).
| Ezrina | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: | |||
| Identificadores | ||||
| Nomenclatura |
Otros nombres EZR, citovillina, villina-2, VIL2, P81
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| Símbolo | 12691 | |||
| Identificadores externos | ||||
| Locus | Cr. 6 q25.3 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tamaño | 586 (aminoácidos) | |||
| Peso molecular | 69413 (Da) | |||
| Funciones | Unión de haces no contráctiles de actina a la membrana plasmática, adhesión celular, forma celular, señalización celular | |||
| Dominio proteico | FERM, ERM, Banda 4.1 | |||
| Datos biotecnológicos/médicos | ||||
| Enfermedades | Neurofibromatosis tipo II, Osteosarcoma condroblástico | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| Ensembl |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| RefSeq (proteína) NCBI |
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| PubMed (Búsqueda) |
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También puede recibir los nombres de citovillina o villina-2 y, en humanos, viene codificada por el gen EZR.
Estructuralmente, presenta un dominio FERM (F por la proteína 4.1 o Sinaprina, E por ezrina, R por radixina, M por moesina)[2] en el extremo amino-terminal (NTD) y el dominio de unión para la formación del complejo ERM en el extremo carboxi-terminal (CTD). Algunas proteínas de membrana, como la CD44, pueden unirse de manera indirecta a la ezrina.
Función
Además, de unir la actina a la membrana plasmática, formando parte de los complejos ERM, la ezrina juega un papel fundamental en la forma celular[3] y la adhesión;[1] así como en la señalización celular.
