Fibronectina
La fibronectina es una glucoproteína presente en todos los vertebrados. En su forma fibrilar se ubica en la superficie de las células, y en la matriz extracelular. Las funciones principales son la adhesión celular y la migración celular.
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externos
| Fibronectina FN / FINC | ||||
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 Fibronectina I | ||||
| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | ||||
| Identificadores | ||||
| Símbolos | FN1 (HGNC: 3778) CIG; ED-B; FINC; FN; FNZ; GFND; GFND2; LETS; MSF | |||
| Identificadores externos | ||||
| Locus | Cr. 2 q34-36 | |||
| Patrón de expresión de ARNm | ||||
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| Más información | ||||
| Ortólogos | ||||
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| Entrez |
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| Ensembl |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| RefSeq (proteína) NCBI |
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| Ubicación (UCSC) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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La fibronectina[1] es una glucoproteína presente en todos los vertebrados. En su forma fibrilar se ubica en la superficie de las células, y en la matriz extracelular. Las funciones principales son la adhesión celular y la migración celular.
La transcripción produce una única y enorme molécula de ARN mensajero que «madurará» mediante procesamiento alternativo, dando lugar a las diferentes isoformas de fibronectina.[2] La proteína original es una cadena de 2477 aminoácidos (aa) y una masa aproximada de 272.320 daltons.
La fibronectina (FINC, FN) se compone de múltiples copias de las repeticiones homólogas de tipo I (FN1), de tipo II (FN2) y de tipo III (FN3), que contienen sitios de unión para los receptores de heparina, fibrina e integrina de la superficie celular. Clivada en Anastellin, Ugl-Y1, Ugl-Y2, Ugl-Y3.[3]
La anastelina es un fragmento carboxiterminal del primer dominio FN3 de la fibronectina humana.[4]
La FN celular (formas diméricas o multiméricas reticuladas), es producida por fibroblastos, células epiteliales y otros tipos de células, se deposita como fibrillas en la matriz extracelular.
El módulo principal de la FN-1 es la repetición de fibronectina tipo III, cuya repetición número 9 contiene el sitio de unión a integrinas RGD, un tripéptido formado por arginina, glicina y ácido aspártico. Aparte de dicho sitio, contiene un sitio de unión a colágeno (dominios I6 a I9 incluyendo los II1 y II2) y a heparina (III12-14), el cual también une factores de crecimiento como la proteína morfogénica ósea o el factor de crecimiento vascular endotelial, entre otros. Los dominios I10 a I12 contienen un sitio de unión a fibrina tipo II.
La fibronectina es una glucoproteína de unos 440 kDa que puede presentarse en forma monomérica o dimérica y está presente en la matriz extracelular (MEC) de la mayoría de los tejidos celulares animales.
Está formada por dos subunidades de unos 250 kDa cada una unidas por puentes disulfuro situados cerca del extremo carboxilo.
Cada subunidad está formada por tres tipos de dominios, I, II y III funcionalmente distintos separados por regiones polipeptídicas flexibles. Estos dominios están compuestos por módulos más pequeños que, al repetirse secuencialmente y estar codificados por un exón diferente, sugieren que el exón de la fibronectina se originó por duplicaciones exónicas múltiples. La fibronectina contiene 12 dominios de tipo I, dos de tipo II y entre 15 y 17 de tipo III, los cuales dan cuenta de aproximadamente un 90% de su secuencia polipeptídica.
Los dominios de tipo I tienen una longitud de unos 40 aminoácidos (residuos) y contienen dos puentes disulfuro, los de tipo II abarcan unos 60 residuos y también contienen dos puentes disulfuro, mientras que los de tipo III tienen unos 90 aminoácidos de longitud sin puentes disulfuro. Estos tres tipos de dominio también se encuentran en otras moléculas, lo que sugiere que la fibronectina pudo haber evolucionado mediante exon shuffling.
