FokI
From Wikipedia, the free encyclopedia
| FokI | ||||
|---|---|---|---|---|
| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | ||||
| Identificadores | ||||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
| |||
| Número EC | 3.1.21 | |||
| Estructura/Función proteica | ||||
| Tipo de proteína | Nucleasa | |||
| Funciones | Enzima | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
| |||
| Ubicación (UCSC) |
| |||
| PubMed (Búsqueda) |
| |||
| PMC (Búsqueda) |
| |||
La enzima FokI es una endonucleasa de restricción (EC 3.1.21.4)[1] de tipo IIS de bacterias que se encuentra naturalmente en Flavobacterium okeanokoites y consiste en un dominio de unión al ADN en el extremo N-terminal de la enzima y un dominio de corte no específico en el extremo C-terminal.[2] Una vez que la proteína se une a ADN dúplex a través de su dominio de unión en el sitio de reconocimiento 5'-GGATG-3 ': 5'-CATCC-3', el dominio de corte de ADN se activa y corta de forma no específica entre nueve y trece nucleótidos hacia abajo del sitio de reconocimiento.[3] El peso molecular de esta enzima es de 65,4 kDa y se compone de 587 aminoácidos.
El dominio de reconocimiento contiene tres subdominios (D1, D2 y D3), que están relacionados evolutivamente con el dominio de unión al ADN de la proteína activadora de catabolito que contiene un motivo de hélice-giro-hélice.[3]
Dominio de corte del ADN
La escisión del ADN es mediada a través de dominios de corte no específicos, que incluye también la superficie de dimerización.[4] La interfaz del dímero está formada por hélices α4 y α5 paralelas y dos bucles P1 y P2 del dominio de corte.[3]
