Hsp60
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El miembro 1 de la familia de proteínas de choque térmico D (Hsp60) es una proteína chaperona que tiene función como proteína de choque térmico, y como tal, previene el daño a las proteínas en respuesta a altos niveles de calor. Se presenta en la mayoría de bacterias gramnegativas, así como en mitocondrias y cloroplastos.[2] También se ha encontrado en el citoplasma eucariota.[3] Nombres alternativos: HSP60, 60 kDa chaperonina, chaperonina 60, CPN60, proteína de choque térmico 60, HSP-60, HuCHA60, proteína de matriz mitocondrial P1, proteína de linfocitos P60 y HSPD1.
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| TCP-1/Cpn60 chaperonin family | ||
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| PDB |
Lista de códigos PDB 1sx3
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H:210-380 1gml B:210-380 | |
| Identificadores | ||
| Identificadores externos |
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GroEL
GroEL es la proteína chaperona molecular Hsp60 de Escherichia coli de 60 kDa que forma un complejo cilíndrico activo de dos anillos que contienen 7 subunidades de GroEL cada uno.
GroEL junto con GroES forman parte del complejo molecular llamado GroEL/GroES.
Son esenciales en la célula, mediando el plegamiento de polipéptidos dependientes de ATP en una variedad de compartimentos.[4]
Sinónimos
Nombres anteriores:
- proteína de choque térmico de 60 kD 1 (chaperonina)
- paraplejía espástica 13 (autosómica dominante)
- proteína de choque térmico de 60 kDa 1 (chaperonina)
Símbolos de alias
- GroEL
- HSP60
