Hidrogenasa
enzima que cataliza la oxidación reversible de hidrógeno molecular en el metabolismo microbiano
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Las hidrogenasas son una clase de enzimas que catalizan la oxidación reversible de hidrógeno molecular (H2) y que juegan un papel central en el metabolismo microbiano. La mayoría de estas enzimas se encuentran en arqueas y bacterias pero algunas se encuentran presentes en organismos eucariotas. La oxidación reversible de H2 procede de la siguiente forma:
- (1) H2 + Aox → 2H+ + Ared
- (2) 2H+ + Dred → H2 + Dox
La oxidación (1) de dihidrógeno está acoplado a la reducción de especies aceptoras de electrones mientras que la reducción (2) de los protones se relaciona con la oxidación de especies electrón-donadoras. Estas enzimas pueden verse afectadas por la presencia de oxígeno molecular, puesto que este interfiere en la actividad redox de la enzima.[1] Algunos ejemplos de estas enzimas son: Coenzima F420 hidrogenasa, Citocromo C3 hidrogenasa, Ferredoxina hidrogenasa.
Clasificación estructural
Las hidrogenasas pertenecen al grupo de las oxidoreductasas EC 1, subclase EC 1.12. Se consideran metaloenzimas ya que contienen metales de transición en el sitio activo. Basándose en los tipos de metales que componen al sitio activo, las hidrogenasas se clasifican en tres clases filogenéticas no relacionadas: Hidrogenasas[NiFe], Hidrogenasas[FeFe] e Hidrogenasas[Fe].[2]
Hidrogenasa [NiFe]
El módulo básico de la [NiFe] hidrogenasa consiste en dos subunidades. Una subunidad grande que contiene el sitio activo de Ni-Fe y una subunidad pequeña que tiene tres clusters de Fe-S, usado como sistema de transporte de electrones. El níquel se coordina vía grupos tioles de residuos de cisteína, de los cuales dos están ligados con Hierro. Este tipo de enzimas se utiliza principalmente para la reacción de oxidación del hidrógeno. Se ha encontrado que las hidrogenasas [NiFe] tienen un mejor rendimiento en la reacción redox del H2 pero se ve más afectado por la presencia de oxígeno.[3]
Hidrogenasa [FeFe]
Las hidrogenasas [FeFe] se caracterizan por su naturaleza modular, es decir, por presentar un número variable de subunidades o dominios. Sin embargo, todas ellas tienen una característica en común: la subunidad o dominio en el que reside la capacidad catalítica de la enzima siempre presenta un cofactor denominado H-cluster, que cataliza la producción u oxidación del hidrógeno.[4] Sin embargo, a diferencia de las [NiFe], estas hidrogenasas son menos estables en presencia de O2 pero más eficientes a la hora de producir hidrógeno.[5] Se ha reportado que organismos procariotas, eucariotas y arqueas expresan estas proteínas.[6][7]
La producción de estas enzimas en el interior celular involucra un proceso que se divide en dos etapas. En la primera, la enzima se sintetiza en su forma de apoenzima, en la que presenta todos los cofactores metálicos a excepción del H-cluster, que se encuentra incompleto. En la segunda etapa, una serie de enzimas accesorias terminan la maduración del H-cluster.[8]
Hidrogenasa [Fe]
También conocidas como hidrogenasas libres de Fe, ya que carecen de los clústeres Fe-S en su estructura. Su sitio activo tiene un cofactor sensible a la luz con un átomo de hierro (II) de bajo spin con dos ligandos de tipo CO. Estas enzimas se relacionan a la oxidación de H2.[2]
Aplicaciones
Debido al creciente interés por utilizar el hidrógeno molecular como combustible, se busca investigar diversas formas de producirlo. Una de las opciones que se investigan actualmente es el uso de hidrogenasas, en el proceso conocido como síntesis biológica de hidrógeno. El uso de enzimas para la obtención de H2 supera al uso de catalizadores actuales ya que éstas podrían ser modificadas para su uso en diferentes medios (agua contaminada con H2S por ejemplo) y su producción a gran escala ofrece ventajas económicas.[9]
