Maltoporina

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Estructura de maltoporina de Salmonella typhimurium.

Las maltoporinas (o porinas LamB) constituyen una familia de proteínas de membrana externa. Forman una estructura trimérica, la cual facilita la difusión de maltodextrinas a través de la membrana externa de bacterias Gram negativas.

Las maltoporinas fueron descubiertas en 1973 por el grupo de investigación Schwartz. Inicialmente fueron consideradas como el receptor para el fago λ de la E coli.[1] Posteriormente, estudios de mutaciones mostraron que algunos mutantes que eran resistentes al fago lambda no tenían afectados su absorción de maltosa,lo que sugiere que el sitio de union para los maltosacaridos y el fago lambda son diferentes.[2]

Estructura

Conformación de barril beta, las maltoporinas tienen esta conformación.

El canal membranoso está formado por un barril beta antiparalelo.[3]

Las maltoporinas forman un canal trimérico en la estructura externa bacterial. La mayoría de los poros usados para difusión contiene solamente 16 cadenas antiparalelas. Las maltoporinas constan de 18 cadenas.[4]

Función

Presencia

Referencias

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