Mieloperoxidasa

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La enzima mieloperoxidasa (MPO) (EC 1.11.2.2) está presente en los lisosomas de los neutrófilos, monocitos y macrófagos.[1] Es responsable de la actividad antimicrobiana contra un amplio espectro de organismos. En los neutrófilos estimulados, la mieloperoxidasa cataliza la producción ácidos hipohalogenosos, principalmente ácido hipocloroso, y otros intermedios tóxicos que aumentan poderosamente la actividad antimicrobiana.

Cl- + H2O2 HOCl + H2O
Datos rápidos Estructuras disponibles, PDB ...
mieloperoxidasa

mieloperoxidasa del Canis lupus
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo MPO (HGNC: 7218)
Identificadores
externos
  • GeneCards: Gen MPO
  • UniProt: MPO
  • Bases de datos de enzimas

    BRENDA: entrada en BRENDA

    ExPASy: NiceZime view
    KEGG: entrada en KEEG
    PRIAM: perfil PRIAM
    ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
    MetaCyc: vía metabólica
    Número EC 1.11.2.2
    Locus Cr. 17 q21.3-q23
    Estructura/Función proteica
    Tamaño 745 (aminoácidos)
    Ortólogos
    Especies
    Humano Ratón
    Entrez
    4353
    UniProt
    P05164 n/a
    RefSeq
    (ARNm)
    NM_000250 n/a
    PubMed (Búsqueda)


    PMC (Búsqueda)
    Cerrar

    Una vez producido el hipoclorito, este forma una serie de productos microbicidas como el cloro, cloraminas, radical hidroxilo y singlete del oxígeno. Difiere de la cloruro peroxidasa por su preferencia en condiciones fisiológicas en la formación de hipoclorito en vez de clorar sustratos orgánicos. En la ausencia de haluros, oxida los fenoles y tiene una actividad peroxigenasa moderada sobre el estireno.

    Se presenta como un homodímero. Las subunidades están unidas por un enlace disulfuro. Cada monómero consiste en una cadena ligera y en una cadena pesada. Como cofactores necesita un ion de calcio por mónomero y un grupo hemo B unido covalentemente por monómero.

    La deficiencia de mieloperoxidasa (MPD) es un defecto autosómico recesivo que produce candidiasis diseminada.

    Referencias

    Enlaces externos

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