Prefoldina
La prefoldina es una familia de proteínas que forma parte de complejos cuya función consiste en ayudar a otras a adoptar un correcto plegamiento. Se trata de una chaperona molecular heterohexamérica presente tanto en arqueas como eucariotas, incluidos los seres humanos. La molécula de prefoldina funciona como una proteína de transferencia en conjunción con un complejo de chaperona. Una de las funciones principales en eucariotas es la formación de moléculas de actina, uno de los componentes del citoesqueleto.
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La prefoldina es una familia de proteínas que forma parte de complejos cuya función consiste en ayudar a otras a adoptar un correcto plegamiento. Se trata de una chaperona molecular heterohexamérica presente tanto en arqueas como eucariotas, incluidos los seres humanos. La molécula de prefoldina funciona como una proteína de transferencia en conjunción con un complejo de chaperona. Una de las funciones principales en eucariotas es la formación de moléculas de actina, uno de los componentes del citoesqueleto.
La prefoldina fue descubierta en el laboratorio de Nicholas J. Cowan, del Departamento de Bioquímica del New York University Medical Center en 1998. Para ello se empleó la cromatografía. El procedimiento fue el siguiente: a partir de una solución marcada de β-actina de testículo bovino, que contenía chaperonina citosólica (CCT), una chaperona molecular eucariótica necesaria para el plegamiento de la actina. Tras la filtración en gel de la actina se formó un complejo de ésta con otras proteínas, y se comprobó la masa molecular del complejo. Mediante electroforesis se vio que el complejo formaba una única banda. Ésta fue extraída y analizada mediante SDS-PAGE, resolviéndose en otras cinco, lo cual probaba que la actina se pliega mediante una proteína heterooligomérica.[1] El laboratorio de Ulrich Hartl del Instituto de Bioquímica Max Planck en Martinsried, Alemania, ha identificado un homólogo en arqueas de la prefoldina que también funciona como chaperona molecular.[2]
