Péptido señal
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Un péptido señal es un secuencia particular formada por entre 5 y 30 aminoácidos, que son los primeros que aparecen cuando se está sintetizando la cadena polipeptídica. El péptido señal decide sobre el destino, la ruta de transporte y la eficiencia de secreción de una proteína.[1][2]
En 1971 Blobel propuso la primera hipótesis de la señal, que sugería que las proteínas poseen secuencias amino-terminales que determinan su exportación y localización celular. En 1975 se propuso un «canal» conductor de proteínas, que se alinearía con el gran túnel ribosómico observado.[3]
Los péptidos señal (SP) pueden unirse a chaperonas para prevenir el plegamiento prematuro de la proteína en el citosol. Además los SP actúan como un «código postal» para clasificar las proteínas desde el citosol hasta la membrana. Por último, el SP activa la maquinaria de translocación, iniciando el proceso de translocación.
Las peptidasas señal eliminarán los péptidos señal después de la translocación de la proteína.
La región c contiene el sitio de reconocimiento de la peptidasa señal. Los péptidos señal son importantes en diversos campos que van desde los mecanismos de secreción de proteínas hasta el diagnóstico de enfermedades, especialmente en la producción de proteínas recombinantes.[4]
Características
Un péptido señal tiene tres regiones distintas. Primero la región n, que tiene aminoácidos con carga positiva (Lys, Arg, His) o negativa (Asp, Glu), después la región h, que es hidrofóbica, y por último la región c, que contiene el sitio de reconocimiento para la peptidasa señal (SPase).
