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Alpha-Cétoglutarate-déshydrogénase

protéine humaine From Wikipedia, the free encyclopedia

L’α-cétoglutarate-déshydrogénase, ou 2-oxoglutarate-déshydrogénase (OGDH), est une oxydoréductase qui fait partie du complexe alpha-cétoglutarate-déshydrogénase, dont elle est l'enzyme E1, complexe qui réalise la conversion de l'α-cétoglutarate en succinyl-CoA et CO2 :

+ CoA-SH + NAD+  →  NADH + CO2 +
α-cétoglutarate   Succinyl-CoA
Faits en bref Caractéristiques générales, Symbole ...
Oxoglutarate-déshydrogénase
Image illustrative de l’article Alpha-Cétoglutarate-déshydrogénase
Structure d'une α-cétoglutarate-déshydrogénase d'E. coli (PDB 2JGD[1])
Caractéristiques générales
Symbole OGDH
N° EC 1.2.4.2
Homo sapiens
Locus 7p13
Masse moléculaire 115 935 Da[2]
Nombre de résidus 1 023 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
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Plus précisément, l'enzyme E1 catalyse la fixation de l'α-cétoglutarate sur un lipoamide avec l'aide de pyrophosphate de thiamine (TPP).

Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

Mécanisme réactionnel du complexe α-cétoglutarate-déshydrogénase (R = CH2-COO− sur ce schéma) :
    - l’α-cétoglutarate-déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec le pyrophosphate de thiamine (TPP),
    - la dihydrolipoamide-S-succinyltransférase (E2) catalyse l'étape C avec le lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH),
    - la dihydrolipoyl-déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec la FAD et la NAD+.

Notes et références

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