Dihydrolipoyl-déshydrogénase
enzyme
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La dihydrolipoyl-déshydrogénase (DLD), également appelée dihydrolipoamide-déshydrogénase, est la dernière des trois enzymes du complexe pyruvate-déshydrogénase (PDC), du complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase et du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate-déshydrogénase, constitués chacun d'une décarboxylase, d'une transacétylase et d'une réductase.
| Dihydrolipoyl-déshydrogénase | ||
| Structure d'une E3 humaine (PDB 1ZY8[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | DLD | |
| N° EC | 1.8.1.4 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 7q31.1 | |
| Masse moléculaire | 54 177 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 509 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Le complexe pyruvate-déshydrogénase
Le PDC catalyse la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA, réaction qui réalise notamment la liaison entre la glycolyse et le cycle de Krebs ; les autres enzymes du complexe sont la pyruvate-déshydrogénase (E1) et la dihydrolipoamide-S-acétyltransférase (E2). Cette réaction s'écrit globalement :
 |
+ CoA-SH + NAD+ → NADH + H+ + CO2 + |  |
| Pyruvate | Acétyl-CoA |
Le mécanisme en est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :
- la pyruvate-déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec le pyrophosphate de thiamine (TPP),
- la dihydrolipoamide S-acétyltransférase (E2) catalyse l'étape C avec le lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH),
- la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec la FAD et la NAD+.
La dihydrolipoyl-déshydrogénase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | FAD |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La DLD est une flavoprotéine qui, outre sa participation aux trois complexes enzymatiques que sont le complexe pyruvate-déshydrogénase, le complexe alpha-cétoglutarate-déshydrogénase et le complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate-déshydrogénase, catalyse plus simplement la réduction du lipoamide en dihydrolipoamide.
Son confacteur est le dinucléotide flavine-adénine (FAD), qui transfère au dinucléotide nicotinamide-adénine (NAD+) les deux atomes d'hydrogène libérés par le dihydrolipoamide lors de son oxydation en lipoamide.
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| Dinucléotide flavine-adénine (FAD) | Dinucléotide nicotinamide-adénine (NAD+) |
