Cavéole

Une cavéole a un diamètre moyen de 50 à 80 nm et apparaît en microscopie électronique sous forme de flasque dont la cavité est reliée au milieu extracellulaire par une forme rétrécie : le col. C’est cette forme particulière en oméga inversé qui a facilité leur première identification en microscopie électronique par George Palade en 1953. La membrane des cavéoles possède un revêtement granulaire constitué par les extrémités aminoterminales et carboxyterminales des molécules de cavéoline. La cavéoline appartient à une famille de protéines membranaires qui insère une boucle hydrophobe dans la membrane à partir de sa face cytosolique, mais ne traverse pas entièrement la membrane plasmique. Les cavéolines 1 et 2 sont exprimées dans de nombreuses cellules différenciées tandis que la cavéoline-3 est exprimée spécifiquement dans les cellules musculaires. La cavéoline est un élément indispensable qui forme un revêtement permanent de la membrane plasmique, libéré uniquement en cas de la destruction de la membrane^[1]. La membrane des cavéoles se caractérise aussi par sa richesse lipidique, à savoir les glycosphingolipides et le cholestérol. Les cavéoles sont également enrichies en protéines intermédiaires des voies de signalisation (ex : intégrines). Des travaux récents ont montré la présence d’autres protéines sur la membrane des cavéoles : les cavines^[2].

Les cavéoles sont très nombreuses dans les cellules endothéliales et absentes dans les hématies ou dans les lymphocytes par exemple^[3].

Sur les rafts se trouvent des récepteurs membranaires plus ou moins liés par un GPI (Glyco-Phosphatidyl-Inositol). La liaison du ligand sur son récepteur provoque le bourgeonnement d’une cavéole. Sur la face interne de la membrane, deux types de récepteurs membranaires sont présents : des récepteurs sans domaine cytosolique (glycoprotéines ancrées dans le feuillet extracellulaire de la bi-couche lipidique par un groupement GPI, comme le récepteur tétrahydrofolate, utilisé dans de nombreuses synthèses (acides aminés, purines…)) et des récepteurs avec domaines cytosoliques (récepteur du complexe majeur d’histocompatibilité ou CMH I appartenant à la superfamille des immunoglobulines, récepteurs couplés aux protéines G ou récepteurs pour des facteurs de croissance…). Un même récepteur pourra utiliser une vésicule de clathrine ou une vésicule à revêtement de cavéole mais aura une destinée différente dans la cellule^[4].

La vésicule qui a bourgeonné se détache de la membrane plasmique sous l’action d’une protéine G monomérique : la dynamine. La fermeture de la cavéole entraîne la consommation de GTP (Guanosine triphosphate). La cavéole peut s’ouvrir, se fermer ou rester liée à la membrane plasmique. La cavéole se déplace dans la cellule grâce aux éléments du cytosquelette notamment les microtubules, et les filaments d’actine. La cavéoline-1 peut se lier au cytosquelette d’actine. Elle maintient ainsi les cavéoles à la surface cellulaire jusqu’à ce qu’un stimulus approprié détache la vésicule du cytosquelette. Les cavéoles semblent impliquées dans le ciblage préférentiel des molécules vers l’appareil de Golgi ou le réticulum endoplasmique (RE). La membrane des cavéosomes ne comprend pas de pompe ATPase à protons et ceux-ci ne possèdent pas d’hydrolases acides contrairement aux endosomes^[5].