Ces réactions consistent successivement en l'hydrolyse du phosphate γ du nucléotide 5’ terminal du transcrit primaire par l'ARN triphosphatase, puis le transfert sur le phosphate β restant d'un guanylate à partir d'une molécule de GTP par l'ARNm guanylyltransférase, et enfin la méthylation de ce guanylate sur l'atome d'azote no7 par l'ARNm méthyltransférase. Les deux premières activités enzymatiques sont réalisées par une sous-unité protéique de 68 kDa tandis que la méthylation du résidu de guanosine est réalisée par une sous-unité de 57 kDa[2].
↑ (en) Kjell Håkansson, Aidan J. Doherty, Stewart Shuman et Dale B. Wigleycorrespondence, «X-Ray Crystallography Reveals a Large Conformational Change during Guanyl Transfer by mRNA Capping Enzymes», Cell, vol.89, no4, , p.545-553 (PMID9160746, DOI10.1016/S0092-8674(00)80236-6, lire en ligne)