FtsK

La structure primaire de FtsK (1329 acides aminés) peut être divisée en trois parties :

• un domaine N-terminal, ancré dans la membrane par 4 hélices transmembranaires et interagissant avec certaines autres protéines du divisome pour assurer leur localisation ;
• un domaine « linker », très long (environ 600 acides aminés), riche en prolines et glutamines, dont la fonction n’est pas encore connue ;
• un domaine C-terminal qui a pour propriété de « s’hexamériser » avec d’autres domaines C-terminaux, formant ainsi un anneau autour de l’ADN. Ce domaine est le domaine moteur de la protéine, consommateur d’ATP, et qui permet à l’ADN d’être pompé à une vitesse d’environ 5 000 pb/s. Il classe ainsi FtsK dans la famille des AAA+ ATPases^[2]. Ce domaine peut lui-même être divisé en trois sous-domaines α, β, et γ :
  • α et β forment le moteur proprement dit, possédant le site de liaison et d’hydrolyse de l’ATP. Le sous-domaine α est supposé effectuer un mouvement de levier après hydrolyse de l’ATP qui permettrait à l’ADN d’être « transloqué »^[3].
  • Le sous-domaine γ a quant à lui une activité de régulation de l’activité du moteur. Il est en effet capable d’interagir avec de courtes séquences d’ADN^[4], qui sont orientées le long du chromosome pour pointer vers les sites dif. L’« hexamérisation » autour de ces séquences permet l’orientation de la translocation de FtsK vers les sites dif. Lorsque ceux-ci sont atteints, c’est à nouveau une interaction entre les sous-domaines γ et XerD qui va permettre l’activation de la recombinaison site-spécifique^[5].

• FtsZ

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