Glucose-6-phosphatase

La glucose-6-phosphatase est une hydrolase qui catalyse la réaction d'hydrolyse du glucose-6-phosphate en D-glucose avec libération de phosphate inorganique :

+   H₂O    ${\displaystyle \rightleftharpoons }$    +   P_i.

Elle est spécifique au réticulum endoplasmique

Cette enzyme intervient de façon primordiale dans plusieurs voies du métabolisme énergétique chez les vertébrés, notamment à la fin de la néoglucogenèse et de la glycogénolyse, ce qui lui confère un rôle crucial dans la régulation homéostatique de la glycémie^[1]. Chez l'Homme, il en existe trois isozymes appelées G6Pase, G6Pase-2 et G6Pase-3, codées respectivement par les gènes G6PC, G6PC2 et G6PC3. On trouve ces enzymes dans le foie, les reins et, en petites quantités, dans l'intestin. La G6Pase-2 est spécifiquement localisée dans les cellules des îlots de Langerhans, dans le pancréas. L'action de la G6Pase-3 est incertaine.

Les glucose-6-phosphatases sont des protéines membranaires du réticulum endoplasmique qui forment un complexe protéique avec la glucose-6-phosphate translocase qui agit à la fois en générant l'entrée du glucose-6-phosphate dans la lumière du réticulum endoplasmique et en l'hydrolysant pour libérer le D-glucose. Ce dernier est alors transféré hors du réticulum endoplasmique par des transporteurs de glucose^[2].